The crystal structure of the Calystegia sepium agglutinin reveals a novel quaternary arrangement of lectin subunits with a beta-prism fold.

Bourne, Yves; Roig-Zamboni, Véronique; Barre, Annick; Peumans, Willy J; Astoul, Corinne Houlès; Van Damme, Els J M; Rougé, Pierre

Bourne, Yves; Roig-Zamboni, Véronique; Barre, Annick; Peumans, Willy J; Astoul, Corinne Houlès; Van Damme, Els J M; Rougé, Pierre.

Afiliação

Bourne Y; AFMB-CNRS, CNRS UMR6098, F13402 Marseille Cedex 20, France. yves@afmb.cnrs-mrs.fr

J Biol Chem ; 279(1): 527-33, 2004 Jan 02.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-14561768

Assuntos

Calystegia/química; Lectinas/química; Lectinas de Plantas/química; Sequência de Aminoácidos; Cristalografia por Raios X; Cinética; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Monossacarídeos/química; Lectinas de Plantas/isolamento & purificação; Dobramento de Proteína; Estrutura Quaternária de Proteína; Subunidades Proteicas/química; Alinhamento de Sequência; Homologia de Sequência de Aminoácidos

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Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Calystegia / Lectinas de Plantas / Lectinas Idioma: En Ano de publicação: 2004 Tipo de documento: Article País de afiliação: França

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