Structure, Mechanism, and Substrate Profiles of the Trinuclear Metallophosphatases from the Amidohydrolase Superfamily.

Ghodge, Swapnil V; Raushel, Frank M

Ghodge, Swapnil V; Raushel, Frank M.

Afiliação

Ghodge SV; Eshelman School of Pharmacy, University of North Carolina at Chapel Hill, Chapel Hill, NC, United States.
Raushel FM; Department of Chemistry, Texas A & M University, College Station, TX, United States. Electronic address: raushel@chem.tamu.edu.

Methods Enzymol ; 607: 187-216, 2018.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-30149858

Assuntos

Amidoidrolases/metabolismo; Proteínas de Bactérias/metabolismo; Ensaios Enzimáticos/métodos; Histidinol-Fosfatase/metabolismo; Amidoidrolases/química; Amidoidrolases/genética; Sequência de Aminoácidos; Proteínas de Bactérias/química; Proteínas de Bactérias/genética; Biologia Computacional/instrumentação; Biologia Computacional/métodos; Cristalografia por Raios X; Ensaios Enzimáticos/instrumentação; Histidinol-Fosfatase/química; Histidinol-Fosfatase/genética; Hidrólise; Modelos Moleculares; Relação Estrutura-Atividade; Especificidade por Substrato

Palavras-chave

Amidohydrolase superfamily; RNase AM; Ribonuclease; Trinuclear metal center; l-Histidinol phosphate phosphatase

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Bactérias / Histidinol-Fosfatase / Ensaios Enzimáticos / Amidoidrolases Idioma: En Ano de publicação: 2018 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google