¹H, ¹³C and ¹5N chemical shift assignments for an intracellular proteinase inhibitor of Bacillus subtilis.

Li, Qingxin; Chen, Angela Shuyi; Gayen, Shovanlal; Kang, Congbao

Li, Qingxin; Chen, Angela Shuyi; Gayen, Shovanlal; Kang, Congbao.

Afiliação

Li Q; Institute of Chemical and Engineering Sciences, Agency for Science, Technology and Research, Singapore, Singapore.

Biomol NMR Assign ; 7(2): 129-32, 2013 Oct.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-22585087

ABSTRACT

ABSTRACT

Intracellular proteinases (ISPs) are the main component of the bacilli degradome and a distinctive class in different bacilli. An intracellular proteinase inhibitor of the bacteria Bacillus subtillis was shown to regulate the activity of ISP-1. To study the structure of this inhibitor, we report the resonance assignment for this protein with 119 amino acid. The data will allow us to perform structural study on this inhibitor to understand its mechanism for ISP-1 inhibition.

Assuntos

Bacillus subtilis/metabolismo; Proteínas de Bactérias/química; Espaço Intracelular/metabolismo; Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular; Inibidores de Proteases/química; Prótons; Sequência de Aminoácidos; Isótopos de Carbono; Dados de Sequência Molecular; Isótopos de Nitrogênio; Estrutura Secundária de Proteína

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Inibidores de Proteases / Prótons / Bacillus subtilis / Proteínas de Bactérias / Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular / Espaço Intracelular Idioma: En Revista: Biomol NMR Assign Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR / MEDICINA NUCLEAR Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article País de afiliação: Singapura

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