Asunto(s)
Experimentación Animal/ética , Arabidopsis/genética , Biología/tendencias , Farmacorresistencia Bacteriana/genética , Publicaciones Periódicas como Asunto , Receptores de Antígenos de Linfocitos T/genética , Proteínas Quinasas Activadas por AMP/química , Proteínas Quinasas Activadas por AMP/genética , Proteínas Quinasas Activadas por AMP/metabolismo , Animales , Antibacterianos/farmacología , Arabidopsis/crecimiento & desarrollo , Arabidopsis/metabolismo , Transporte Biológico , Quirópteros/fisiología , Vesículas Cubiertas por Clatrina/inmunología , Vesículas Cubiertas por Clatrina/metabolismo , Drosophila melanogaster/genética , Drosophila melanogaster/metabolismo , Endocitosis/inmunología , Escherichia coli/efectos de los fármacos , Escherichia coli/genética , Escherichia coli/metabolismo , Vuelo Animal/fisiología , Humanos , Feromonas/genética , Feromonas/metabolismo , Conformación Proteica , Receptores de Antígenos de Linfocitos T/inmunología , Transducción de Señal , Esferoides Celulares/metabolismo , Esferoides Celulares/patología , Linfocitos T/citología , Linfocitos T/inmunologíaRESUMEN
In this Open Highlight, Senior Editor Lauren Richardson features exciting new Open Access research into how species evolve their characteristic traits.
Asunto(s)
Aves , Ecología , Animales , Cruzamiento , FenotipoAsunto(s)
Antibacterianos/farmacología , Bacterias/efectos de los fármacos , Infecciones Bacterianas/tratamiento farmacológico , Farmacorresistencia Bacteriana/genética , Animales , Bacterias/genética , Bacterias/patogenicidad , Infecciones Bacterianas/microbiología , Proteínas Bacterianas/genética , Proteínas Bacterianas/metabolismo , Regulación Bacteriana de la Expresión Génica , Genes Bacterianos/genética , Humanos , Virulencia/genéticaAsunto(s)
Microbiota/fisiología , Animales , Evolución Biológica , Evolución Molecular , Humanos , Filogenia , Simbiosis/fisiologíaAsunto(s)
Evolución Molecular , Regulación del Desarrollo de la Expresión Génica , Modelos Genéticos , Cromosomas Sexuales/fisiología , Animales , Compensación de Dosificación (Genética) , Humanos , Meiosis , Recombinación Genética , Especificidad de la Especie , Activación Transcripcional , Inactivación del Cromosoma XRESUMEN
Our first ever Open Highlights explores recent Open Access research into the complex relationship between host and pathogen during the course of an infection, and the factors that determine its eventual outcome.
Asunto(s)
Adaptación Fisiológica/inmunología , Resistencia a la Enfermedad/inmunología , Tolerancia Inmunológica/inmunología , Inmunidad Innata/inmunología , Animales , Interacciones Huésped-Patógeno/inmunología , Humanos , Modelos Inmunológicos , Recuperación de la Función/inmunología , Recuperación de la Función/fisiologíaRESUMEN
The life-threatening human pathogen Staphylococcus aureus experiences an evolutionary tug-of-war between highly toxic strains, which are better able to transmit between hosts and less toxic strains which are better at infecting a single host. Read the Research Article.
Asunto(s)
Bacteriemia/microbiología , Evolución Biológica , Infecciones Estafilocócicas/microbiología , Staphylococcus aureus/genética , Staphylococcus aureus/patogenicidad , HumanosRESUMEN
Instead of combating the acidification of the host cell vacuole, Salmonella acidifies its own cytoplasm in response to the low extracellular pH, helping it to secrete effector molecules.
Asunto(s)
Ácidos/metabolismo , Proteínas Bacterianas/fisiología , Técnicas Biosensibles , ADN Bacteriano/análisis , Transferencia Resonante de Energía de Fluorescencia , Macrófagos/microbiología , Salmonella/patogenicidadRESUMEN
During cell-to-cell transmission, only a minute fraction of viral genomes contribute to the progeny. A new study reveals the underlying stochastic processes and explains why these are advantageous for the virus.
Asunto(s)
Adaptación Fisiológica/genética , Genoma Viral , Modelos Estadísticos , ARN Viral/genética , Tobamovirus/genéticaRESUMEN
Eukaryotic ribosome biogenesis requires hundreds of trans-acting factors and dozens of RNAs. Although most factors required for ribosome biogenesis have been identified, little is known about their regulation. Here, we reveal that the yeast deubiquitinating enzyme Ubp10 is localized to the nucleolus and that ubp10Δ cells have reduced pre-rRNAs, mature rRNAs, and translating ribosomes. Through proteomic analyses, we found that Ubp10 interacts with proteins that function in rRNA production and ribosome biogenesis. In particular, we discovered that the largest subunit of RNA polymerase I (RNAPI) is stabilized via Ubp10-mediated deubiquitination and that this is required in order to achieve optimal levels of ribosomes and cell growth. USP36, the human ortholog of Ubp10, complements the ubp10Δ allele for RNAPI stability, pre-rRNA processing, and cell growth in yeast, suggesting that deubiquitination of RNAPI may be conserved in eukaryotes. Our work implicates Ubp10/USP36 as a key regulator of rRNA production through control of RNAPI stability.
Asunto(s)
Nucléolo Celular/metabolismo , Proteínas Nucleares/metabolismo , ARN Polimerasa I/metabolismo , ARN de Hongos/biosíntesis , ARN Ribosómico/biosíntesis , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Ubiquitina Tiolesterasa/metabolismo , Nucléolo Celular/genética , Estabilidad de Enzimas/fisiología , Prueba de Complementación Genética , Humanos , Proteínas Nucleares/genética , ARN Polimerasa I/genética , ARN de Hongos/genética , ARN Ribosómico/genética , Saccharomyces cerevisiae/genética , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética , Ubiquitina Tiolesterasa/genética , Ubiquitinación/fisiologíaRESUMEN
Protein quality control (PQC) degradation systems protect the cell from the toxic accumulation of misfolded proteins. Because any protein can become misfolded, these systems must be able to distinguish abnormal proteins from normal ones, yet be capable of recognizing the wide variety of distinctly shaped misfolded proteins they are likely to encounter. How individual PQC degradation systems accomplish this remains an open question. Here we show that the yeast nuclear PQC ubiquitin ligase San1 directly recognizes its misfolded substrates via intrinsically disordered N- and C-terminal domains. These disordered domains are punctuated with small segments of order and high sequence conservation that serve as substrate-recognition sites San1 uses to target its different substrates. We propose that these substrate-recognition sites, interspersed among flexible, disordered regions, provide San1 an inherent plasticity which allows it to bind its many, differently shaped misfolded substrates.