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Proc Natl Acad Sci U S A ; 113(23): E3231-9, 2016 Jun 07.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-27217576

RESUMEN

Large-conductance Ca(2+)- and voltage-activated K(+) (BK) channels are involved in a large variety of physiological processes. Regulatory ß-subunits are one of the mechanisms responsible for creating BK channel diversity fundamental to the adequate function of many tissues. However, little is known about the structure of its voltage sensor domain. Here, we present the external architectural details of BK channels using lanthanide-based resonance energy transfer (LRET). We used a genetically encoded lanthanide-binding tag (LBT) to bind terbium as a LRET donor and a fluorophore-labeled iberiotoxin as the LRET acceptor for measurements of distances within the BK channel structure in a living cell. By introducing LBTs in the extracellular region of the α- or ß1-subunit, we determined (i) a basic extracellular map of the BK channel, (ii) ß1-subunit-induced rearrangements of the voltage sensor in α-subunits, and (iii) the relative position of the ß1-subunit within the α/ß1-subunit complex.


Asunto(s)
Subunidades beta de los Canales de Potasio de Gran Conductancia Activados por el Calcio/química , Animales , Transferencia de Energía , Femenino , Subunidades alfa de los Canales de Potasio de Gran Conductancia Activados por Calcio/química , Subunidades alfa de los Canales de Potasio de Gran Conductancia Activados por Calcio/genética , Subunidades alfa de los Canales de Potasio de Gran Conductancia Activados por Calcio/fisiología , Subunidades beta de los Canales de Potasio de Gran Conductancia Activados por el Calcio/genética , Subunidades beta de los Canales de Potasio de Gran Conductancia Activados por el Calcio/fisiología , Modelos Moleculares , Oocitos , Conformación Proteica , Dominios Proteicos , Xenopus laevis
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