Safety Evaluation of Transgenic Tilapia with Accelerated Growth.

Recent advances in modern marine biotechnology have permitted the generation of new strains of economically important fish species through the transfer of growth hormone genes. These transgenic fish strains show improved growth performance and therefore constitute a better alternative for aquaculture programs. Recently, we have obtained a transgenic tilapia line with accelerated growth. However, before introducing this line into Cuban aquaculture, environmental and food safety assessment was required by national authorities. Experiments were performed to evaluate the behavior of transgenic tilapia in comparison to wild tilapia as a way to assess the environmental impact of introducing transgenic tilapia into Cuban aquaculture. Studies were also conducted to evaluate, according to the principle of substantial equivalence, the safety of consuming transgenic tilapia as food. Behavior studies showed that transgenic tilapia had a lower feeding motivation and dominance status than controls. Food safety assessment indicated that tilapia growth hormone has no biological activity when administered to nonhuman primates. Furthermore, no effects were detected in human healthy volunteers after the consumption of transgenic tilapia. These results showed, at least under the conditions found in Cuba, no environmental implications for the introduction of this transgenic tilapia line and the safety in the consumption of tiGH-transgenic tilapia as an alternative feeding source for humans. These results support the culture and consumption of these transgenic tilapia.

Clonación y expresión del ADNc para el activador tisular del plasminógeno en cèlulas de animales / Cloning and expresion of human tissue-type plasminogen activator cDNA in eukararyotic cells

Una alta expresión de tPA humana recombinante en células de hamster chino (CHO), fue obtenida usando el sistema de coamplificación del gen de la dehidrofolato reductasa (DHFR). La proteina fue secretada activa al medio de cultivo. En varios clones se mantuvo la producción estable, aun en ausencia de presión selectiva. No obstante, cuando el mismo ADN complementario fue clonado en un vector de expresión de baculovirus, sólo fue posible detectar niveles muy bajos de actividad tPA (AU)

Transfección rápida y eficiente de células de eucariotas superiores utilizando la electroporación / Efficient and rapid transfection of eukaryotic cells using electroparotion

(AU)

Determinación de actividad estreptoquinasa utilizando un ensayo cuantitativo / Determination of streptokinase activity by quantitative assay

Para determinar la actividad estreptoquinasa (SK) presente en muestras de cultivo y purificación, se desarrolló un método cuantitativo a partir de la formación del complejo estequiométrico estreptoquinasa-plasminógeno (sk-plg). Las determinaciones fueron realizadas utilizando el método del sustrato cromogénico S-2251. La sk se obtuvo del cultivo de Streptococcus equisimilis beta hemolítico (grupo C). El plasminógeno empleado en el ensayo fue purificado a partir de plasma humano en nuestro laboratorio. El método permite la detección de hasta 7 UI de sk/ml. En el trabajo se describen los resultados obtenidos a diferentes concentraciones de sales presentes en las muestras, así como el efecto estimulador del fibrinógeno en la reacción (AU)

Determinación de actividad estreptoquinasa utilizando un ensayo cuantitativo / Determination of streptokinase activity by quantitative assay

Para determinar la actividad estreptoquinasa (SK) presente en muestras de cultivo y purificación, se desarrolló un método cuantitativo a partir de la formación del complejo estequiométrico estreptoquinasa-plasminógeno (sk-plg). Las determinaciones fueron realizadas utilizando el método del sustrato cromogénico S-2251. La sk se obtuvo del cultivo de Streptococcus equisimilis beta hemolítico (grupo C). El plasminógeno empleado en el ensayo fue purificado a partir de plasma humano en nuestro laboratorio. El método permite la detección de hasta 7 UI de sk/ml. En el trabajo se describen los resultados obtenidos a diferentes concentraciones de sales presentes en las muestras, así como el efecto estimulador del fibrinógeno en la reacción

Expresión directa de la hormona de crecimiento humana madura en Escherichia coli / Direct expression of the mature human growth hormone in Escherichia coli

En el presente trabajo se describe una forma novedosa para la expresión directa de proteinas maduras de mamíferos en E.coli. Las regiones 3' y 5' no taducidas, y la secuencia señal de la hormona de crecimiento humana (hGH) fueron removidas, y un codón de iniciación se situó adyacente al primer codón de la secuencia correspondiente a la proteína madura. Los sitios de restricción Ncol Y BamHI fueron introducidos en las regiones 5' y 3' respectivamente, y la secuencia correspondiente a la proteína madura se amplificó por el método de la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), clonándose directamente en un vector de expresión. Se alcanzaron altos niveles de expresión en E. coli