1.
Bioorg Med Chem Lett
; 18(5): 1681-7, 2008 Mar 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE
| ID: mdl-18243695
RESUMEN
Explorations of the S(1') subsite of ACE2 via modifications of the P(1') methylene biphenyl moiety of thiol-based metalloprotease inhibitors led to improvements in ACE2 selectivity versus ACE and NEP, while maintaining potent ACE2 inhibition.
Asunto(s)
Inhibidores de la Enzima Convertidora de Angiotensina/química , Inhibidores de la Enzima Convertidora de Angiotensina/farmacología , Peptidil-Dipeptidasa A/metabolismo , Compuestos de Sulfhidrilo/química , Compuestos de Sulfhidrilo/farmacología , Enzima Convertidora de Angiotensina 2 , Sitios de Unión , Humanos , Modelos Moleculares , Estructura Molecular , Proteínas Recombinantes , Relación Estructura-Actividad
2.
Bioorg Med Chem Lett
; 18(2): 732-7, 2008 Jan 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE
| ID: mdl-18078750
RESUMEN
Screening of a metalloprotease library led to the identification of a thiol-based dual ACE/NEP inhibitor as a potent ACE2 inhibitor. Modifications of the P(1) benzyl moiety led to improvements in ACE2 potency as well as to increased selectivity versus ACE and NEP.