[How do protein-glycan interactions regulate T-cell physiology?]. / Interacción entre proteínas y glicanos en la regulación fisiológica de las células T.

Recent evidence indicates that protein-glycan interactions play a critical role in different events associated with the physiology of T-cell responses including thymocyte maturation, T-cell activation, lymphocyte migration and T-cell apoptosis. Glycans decorating T-cell surface glycoproteins can modulate T-cell physiology by specifically interacting with endogenous lectins including selectins and galectins. These endogenous lectins are capable of recognizing sugar structures localized on T-cell surface glycoproteins and trigger different signal transduction pathways leading to differentiation, proliferation, cell cycle regulation or apoptosis. Protein-carbohydrate interactions may be controlled at different levels, including regulated expression of lectins during T-cell maturation and differentiation and the spatio-temporal regulation of glycosyltransferases and glycosidases, which create and modify sugar structures present in T-cell surface glycoproteins. This article briefly reviews the mechanisms by which protein-carbohydrate interactions modulate immunological processes such as T-cell activation, migration and apoptosis.

Interacción entre proteínas y glicanos en la regulación fisiológica de las células T / How do protein-glycan interactions regulate T-cell physiology?

Recent evidence indicates that protein-glycan interactions play a critical role in different events associated with the physiology of T-cell responses including thymocyte maturation, T-cell activation, lymphocyte migration and T-cell apoptosis. Glycans decorating T-cell surface glycoproteins can modulate T-cell physiology by specifically interacting with endogenous lectins including selectins and galectins. These endogenous lectins are capable of recognizing sugar structures localized on T-cell surface glycoproteins and trigger different signal transduction pathways leading to differentiation, proliferation, cell cycle regulation or apoptosis. Protein-carbohydrate interactions may be controlled at different levels, including regulated expression of lectins during T-cell maturation and differentiation and the spatio-temporal regulation of glycosyltransferases and glycosidases, which create and modify sugar structures present in T-cell surface glycoproteins. This article briefly reviews the mechanisms by which protein-carbohydrate interactions modulate immunological processes such as T-cell activation, migration and apoptosis.

Las interacciones entre proteínas y glicanos juegan un papel fundamental en numerosos eventos de la regulación de la fisiología del sistema inmune, como maduración tímica, activación, migración y apoptosis de células T. Los carbohidratos son capaces de modular la fisiología linfocitaria a través de la interacción específica con lectinas endógenas como selectinas y galectinas. Estas lectinas endógenas son capaces de reconocer estructuras sacarídicas localizadas en glicoproteínas de la superficie celular y regular procesos tan diversos como proliferación, diferenciación y ciclo celular. Existen diversos niveles de control de la interacción entre lectinas y azúcares; en primer lugar podemos mencionar la expresión regulada de estas lectinas durante el desarrollo de una respuesta inmune, y en segundo lugar la regulación espacio-temporal de la actividad de glicosiltranferasas y glicosidasas cuya función es crear y modificar los azúcares específicos para estas lectinas. Existen evidencias de que la expresión y actividad de estas enzimas se regulan en forma positiva o negativa durante diferentes eventos del desarrollo, ejecución y finalización de la respuesta inmune. En este artículo se analizarán los mecanismos a través de los cuales las interacciones entre lectinas con sus carbohidratos específicos modulan en forma específica diversos procesos fisiológicos, como maduración de timocitos, migración linfocitaria, activación y diferenciación de células T y apoptosis.

Interacción entre proteínas y glicanos en la regulación fisiológica de las células T / How do protein-glycan interactions regulate T-cell physiology?

Recent evidence indicates that protein-glycan interactions play a critical role in different events associated with the physiology of T-cell responses including thymocyte maturation, T-cell activation, lymphocyte migration and T-cell apoptosis. Glycans decorating T-cell surface glycoproteins can modulate T-cell physiology by specifically interacting with endogenous lectins including selectins and galectins. These endogenous lectins are capable of recognizing sugar structures localized on T-cell surface glycoproteins and trigger different signal transduction pathways leading to differentiation, proliferation, cell cycle regulation or apoptosis. Protein-carbohydrate interactions may be controlled at different levels, including regulated expression of lectins during T-cell maturation and differentiation and the spatio-temporal regulation of glycosyltransferases and glycosidases, which create and modify sugar structures present in T-cell surface glycoproteins. This article briefly reviews the mechanisms by which protein-carbohydrate interactions modulate immunological processes such as T-cell activation, migration and apoptosis.(AU)

Las interacciones entre proteínas y glicanos juegan un papel fundamental en numerosos eventos de la regulación de la fisiología del sistema inmune, como maduración tímica, activación, migración y apoptosis de células T. Los carbohidratos son capaces de modular la fisiología linfocitaria a través de la interacción específica con lectinas endógenas como selectinas y galectinas. Estas lectinas endógenas son capaces de reconocer estructuras sacarídicas localizadas en glicoproteínas de la superficie celular y regular procesos tan diversos como proliferación, diferenciación y ciclo celular. Existen diversos niveles de control de la interacción entre lectinas y azúcares; en primer lugar podemos mencionar la expresión regulada de estas lectinas durante el desarrollo de una respuesta inmune, y en segundo lugar la regulación espacio-temporal de la actividad de glicosiltranferasas y glicosidasas cuya función es crear y modificar los azúcares específicos para estas lectinas. Existen evidencias de que la expresión y actividad de estas enzimas se regulan en forma positiva o negativa durante diferentes eventos del desarrollo, ejecución y finalización de la respuesta inmune. En este artículo se analizarán los mecanismos a través de los cuales las interacciones entre lectinas con sus carbohidratos específicos modulan en forma específica diversos procesos fisiológicos, como maduración de timocitos, migración linfocitaria, activación y diferenciación de células T y apoptosis. (AU)

Interacción entre proteínas y glicanos en la regulación fisiológica de las células T / How do protein-glycan interactions regulate T-cell physiology?

Recent evidence indicates that protein-glycan interactions play a critical role in different events associated with the physiology of T-cell responses including thymocyte maturation, T-cell activation, lymphocyte migration and T-cell apoptosis. Glycans decorating T-cell surface glycoproteins can modulate T-cell physiology by specifically interacting with endogenous lectins including selectins and galectins. These endogenous lectins are capable of recognizing sugar structures localized on T-cell surface glycoproteins and trigger different signal transduction pathways leading to differentiation, proliferation, cell cycle regulation or apoptosis. Protein-carbohydrate interactions may be controlled at different levels, including regulated expression of lectins during T-cell maturation and differentiation and the spatio-temporal regulation of glycosyltransferases and glycosidases, which create and modify sugar structures present in T-cell surface glycoproteins. This article briefly reviews the mechanisms by which protein-carbohydrate interactions modulate immunological processes such as T-cell activation, migration and apoptosis.(AU)

Las interacciones entre proteínas y glicanos juegan un papel fundamental en numerosos eventos de la regulación de la fisiología del sistema inmune, como maduración tímica, activación, migración y apoptosis de células T. Los carbohidratos son capaces de modular la fisiología linfocitaria a través de la interacción específica con lectinas endógenas como selectinas y galectinas. Estas lectinas endógenas son capaces de reconocer estructuras sacarídicas localizadas en glicoproteínas de la superficie celular y regular procesos tan diversos como proliferación, diferenciación y ciclo celular. Existen diversos niveles de control de la interacción entre lectinas y azúcares; en primer lugar podemos mencionar la expresión regulada de estas lectinas durante el desarrollo de una respuesta inmune, y en segundo lugar la regulación espacio-temporal de la actividad de glicosiltranferasas y glicosidasas cuya función es crear y modificar los azúcares específicos para estas lectinas. Existen evidencias de que la expresión y actividad de estas enzimas se regulan en forma positiva o negativa durante diferentes eventos del desarrollo, ejecución y finalización de la respuesta inmune. En este artículo se analizarán los mecanismos a través de los cuales las interacciones entre lectinas con sus carbohidratos específicos modulan en forma específica diversos procesos fisiológicos, como maduración de timocitos, migración linfocitaria, activación y diferenciación de células T y apoptosis. (AU)

Galectinas: estructura, especificidad glicídica y ligandos específicos / Galectins: structure, sugar specificity and specific ligands

Las galectinas se definen por dos propiedades: secuencias de aminoácidos características compartidas y afinidad por azúcares ß-galactosídicos. Numerosas galactinas de mamíferos fueron secuenciadas y bien caracterizadas en diferentes especies, siendo clasificadas como galectina-1 a galectina-10, según sus homologías de secuencia. La identidad entre dominios que ligan carbohidratos de distintas galectinas de una especie de mamífero oscila entre 20-40 por ciento, mientras que la identidad de galectina-1, por ejemplo, entre distintas especies es de 80-90 por ciento. En la presente revisión, se describen las principales propiedades distintivas de las galectinas de mamífero en cuanto a estructura proteica, estructura cristalina, especificidad glicídica y ligandos específicos

Galectinas: estructura, especificidad glicídica y ligandos específicos / Galectins: structure, sugar specificity and specific ligands

Las galectinas se definen por dos propiedades: secuencias de aminoácidos características compartidas y afinidad por azúcares ß-galactosídicos. Numerosas galactinas de mamíferos fueron secuenciadas y bien caracterizadas en diferentes especies, siendo clasificadas como galectina-1 a galectina-10, según sus homologías de secuencia. La identidad entre dominios que ligan carbohidratos de distintas galectinas de una especie de mamífero oscila entre 20-40 por ciento, mientras que la identidad de galectina-1, por ejemplo, entre distintas especies es de 80-90 por ciento. En la presente revisión, se describen las principales propiedades distintivas de las galectinas de mamífero en cuanto a estructura proteica, estructura cristalina, especificidad glicídica y ligandos específicos (AU)

Leguminous lectins as tools for studying the role of sugar residues in leukocyte recruitment.

The natural physiological ligands for selectins are oligosaccharides found in glycoprotein or glycolipid molecules in cell membranes. In order to study the role of sugar residues in the in vivo lectin anti-inflammatory effect, we tested three leguminous lectins with different carbohydrate binding affinities in the peritonitis and paw oedema models induced by carrageenin in rats. L. sericeus lectin was more anti-inflammatory than D. virgata lectin, the effects being reversed by their specific binding sugars (N-acetylglucosamine and alpha-methylmannoside, respectively). However, V. macrocarpa, a galactose-specific lectin, was not anti-inflammatory. The proposed anti-inflammatory activity of lectins could be due to a blockage of neutrophil-selectin carbohydrate ligands. Thus, according to the present data, we suggest an important role for N-acetylglucosamine residue as the major ligand for selectins on rat neutrophil membranes.