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A SARS-CoV-2 neutralizing antibody selected from COVID-19 patients binds to the ACE2-RBD interface and is tolerant to most known RBD mutations.
Bertoglio, Federico; Fühner, Viola; Ruschig, Maximilian; Heine, Philip Alexander; Abassi, Leila; Klünemann, Thomas; Rand, Ulfert; Meier, Doris; Langreder, Nora; Steinke, Stephan; Ballmann, Rico; Schneider, Kai-Thomas; Roth, Kristian Daniel Ralph; Kuhn, Philipp; Riese, Peggy; Schäckermann, Dorina; Korn, Janin; Koch, Allan; Chaudhry, M Zeeshan; Eschke, Kathrin; Kim, Yeonsu; Zock-Emmenthal, Susanne; Becker, Marlies; Scholz, Margitta; Moreira, Gustavo Marçal Schmidt Garcia; Wenzel, Esther Veronika; Russo, Giulio; Garritsen, Hendrikus S P; Casu, Sebastian; Gerstner, Andreas; Roth, Günter; Adler, Julia; Trimpert, Jakob; Hermann, Andreas; Schirrmann, Thomas; Dübel, Stefan; Frenzel, André; Van den Heuvel, Joop; Cicin-Sain, Luka; Schubert, Maren; Hust, Michael.
Affiliation
  • Bertoglio F; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Fühner V; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Ruschig M; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Heine PA; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Abassi L; Helmholtz Centre for Infection Research, Department of Vaccinology and Applied Microbiology, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Klünemann T; Helmholtz Centre for Infection Research, Department of Structure and Function of Proteins, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Rand U; Helmholtz Centre for Infection Research, Department of Vaccinology and Applied Microbiology, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Meier D; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Langreder N; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Steinke S; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Ballmann R; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Schneider KT; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Roth KDR; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Kuhn P; YUMAB GmbH, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Riese P; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany; Helmholtz Centre for Infection Research, Department of Vaccinology and Applied Microbiology, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germ
  • Schäckermann D; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Korn J; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Koch A; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Chaudhry MZ; Helmholtz Centre for Infection Research, Department of Vaccinology and Applied Microbiology, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Eschke K; Helmholtz Centre for Infection Research, Department of Vaccinology and Applied Microbiology, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Kim Y; Helmholtz Centre for Infection Research, Department of Vaccinology and Applied Microbiology, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Zock-Emmenthal S; Technische Universität Braunschweig, Institut für Genetik, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Becker M; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Scholz M; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Moreira GMSG; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Wenzel EV; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Russo G; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Garritsen HSP; Städtisches Klinikum Braunschweig gGmbH, Celler Str. 38, 38114 Braunschweig, Germany; Fraunhofer Institute for Surface Engineering and Thin Films IST, Bienroder Weg 54E, 38108 Braunschweig, Germany.
  • Casu S; Helios Klinikum Salzgitter, Kattowitzer Str. 191, 38226 Salzgitter, Germany.
  • Gerstner A; Städtisches Klinikum Braunschweig gGmbH, Holwedestraße 16, 38118 Braunschweig, Germany.
  • Roth G; BioCopy GmbH, Elzstrasse 27, 79312 Emmendingen, Germany.
  • Adler J; Institute of Virology, Freie Universität Berlin, 14163 Berlin, Germany.
  • Trimpert J; Institute of Virology, Freie Universität Berlin, 14163 Berlin, Germany.
  • Hermann A; CORAT Therapeutics GmbH, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Schirrmann T; YUMAB GmbH, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany; CORAT Therapeutics GmbH, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Dübel S; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Frenzel A; YUMAB GmbH, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany; Institute of Virology, Freie Universität Berlin, 14163 Berlin, Germany.
  • Van den Heuvel J; Helmholtz Centre for Infection Research, Department of Structure and Function of Proteins, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany.
  • Cicin-Sain L; Helmholtz Centre for Infection Research, Department of Vaccinology and Applied Microbiology, Inhoffenstr. 7, 38124 Braunschweig, Germany; Centre for Individualised Infection Medicine (CIIM), a joint venture of Helmholtz Centre for Infection Research and Medical School, Hannover, Germany.
  • Schubert M; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany.
  • Hust M; Technische Universität Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Abteilung Biotechnologie, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Germany. Electronic address: m.hust@tu-bs.de.
Cell Rep ; 36(4): 109433, 2021 07 27.
Article in En | MEDLINE | ID: mdl-34273271
The novel betacoronavirus severe acute respiratory syndrome-coronavirus-2 (SARS-CoV-2) causes a form of severe pneumonia disease called coronavirus disease 2019 (COVID-19). To develop human neutralizing anti-SARS-CoV-2 antibodies, antibody gene libraries from convalescent COVID-19 patients were constructed and recombinant antibody fragments (scFv) against the receptor-binding domain (RBD) of the spike protein were selected by phage display. The antibody STE90-C11 shows a subnanometer IC50 in a plaque-based live SARS-CoV-2 neutralization assay. The in vivo efficacy of the antibody is demonstrated in the Syrian hamster and in the human angiotensin-converting enzyme 2 (hACE2) mice model. The crystal structure of STE90-C11 Fab in complex with SARS-CoV-2-RBD is solved at 2.0 Å resolution showing that the antibody binds at the same region as ACE2 to RBD. The binding and inhibition of STE90-C11 is not blocked by many known emerging RBD mutations. STE90-C11-derived human IgG1 with FcγR-silenced Fc (COR-101) is undergoing Phase Ib/II clinical trials for the treatment of moderate to severe COVID-19.
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Full text: 1 Collection: 01-internacional Database: MEDLINE Main subject: Antibodies, Neutralizing / Spike Glycoprotein, Coronavirus / SARS-CoV-2 / Antibodies, Viral Limits: Humans Language: En Journal: Cell Rep Year: 2021 Document type: Article Affiliation country: Germany Country of publication: United States
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