Vias de produção de GDP-fucose em Arthropoda

RESUMO

O processo de glicosilação de proteínas nos seres vivos é uma etapa pós-traducional de extrema importância, dado que é a partir dela que muitas proteínas adquirem características estruturais essenciais para o seu funcionamento. A L-fucose é um açúcar muito importante nesses processos e compõe inúmeros oligossacarídeos fucosilados que estão anexados às proteínas de seres vivos. Para tanto, a L-fucose estará pronta para compor glicanos apenas em sua forma nucleotídeo ativada - GDP-fucose. Para síntese deste açúcar há duas vias enzimáticas conhecidas em organismos, são chamadas de via salvage - que apresenta as enzimas fucose- quinase (FK) e GDP-fucose pirofosforilase (PP) - e via de novo - que apresenta as enzimas GDP-manose 4,6 desidratase (GMD) e GDP-fucose sintase (FX). Este trabalho realiza investigações destas vias de produção de GDP-fucose em Arthropoda, partindo da espécie de aranha N. cruentata e estendendo para os demais grupos do Filo. Análises de alinhamentos das sequências de aminoácidos das enzimas FK, PP, GMD e FX foram realizadas, buscando observar a preservação ou substituição de resíduos de atividade catalítica e de ligação ao substrato e cofatores. A árvore de máxima verossimilhança a partir das enzimas da via salvage, mostra a proximidade filogenética das FKs com a enzima única de dupla função, fucose-quinase/GDP-fucose pirofosforilase (FKP), da bactéria B. fragilis, o que traz indícios de como se deu a evolução dessa rota enzimática nos seres vivos. Os resultados mostram que a via salvage de produção de GDP-fucose encontra-se ausente no subfilo Hexapoda, mas presente em Arachnida e Crustacea. Já a via de novo está presente em todos os grupos de Arthropoda cujas informações de transcriptomas encontram-se depositadas nos bancos de dados públicos.