In vitro differential activity of phospholipases and acid proteinases of clinical isolates of Candida / Atividade diferencial in vitro de fosfolipases e proteinases ácidas de isolados clínicos de Candida
Rev. Soc. Bras. Med. Trop
; Rev. Soc. Bras. Med. Trop;44(3): 334-338, May-June 2011. tab
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| LILACS
| ID: lil-593358
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BR1.1
ABSTRACT
INTRODUCTION:
Candida yeasts are commensals; however, if the balance of normal flora is disrupted or the immune defenses are compromised, Candida species can cause disease manifestations. Several attributes contribute to the virulence and pathogenicity of Candida, including the production of extracellular hydrolytic enzymes, particularly phospholipase and proteinase. This study aimed to investigate the in vitro activity of phospholipases and acid proteinases in clinical isolates of Candida spp.METHODS:
Eighty-two isolates from hospitalized patients collected from various sites of origin were analyzed. Phospholipase production was performed in egg yolk medium and the production of proteinase was verified in a medium containing bovine serum albumin. The study was performed in triplicate.RESULTS:
Fifty-six (68.3 percent) of isolates tested were phospholipase positive and 16 (44.4 percent) were positive for proteinase activity. C. tropicalis was the species with the highest number of positive isolates for phospholipase (91.7 percent). Statistically significant differences were observed in relation to production of phospholipases among species (p<0,0001) and among the strains from different sites of origin (p=0.014). Regarding the production of acid protease, the isolates of C. parapsilosis tested presented a larger number of producers (69.2 percent). Among the species analyzed, the percentage of protease producing isolates did not differ statistically (χ2=1.9 p=0.5901 (χ2=1.9 p=0.5901).CONCLUSIONS:
The majority of C. non-albicans and all C. albicans isolates were great producers of hydrolytic enzymes and, consequently, might be able to cause infection under favorable conditions.RESUMO
INTRODUÇÃO:
Candida são leveduras comensais, porém, se o equilíbrio da flora normal for interrompido ou as defesas imunitárias estiverem comprometidas, espécies de Candida podem causar manifestações de doença. Vários atributos contribuem na virulência e patogenicidade de Candida, inclusive a produção de enzimas extracelulares hidrolíticas, especialmente fosfolipases e proteinases. O objetivo deste estudo foi verificar a atividade in vitro de fosfolipases e proteinases ácidas em isolados clínicos de Candida spp.MÉTODOS:
Oitenta e dois isolados provenientes de pacientes hospitalizados coletados a partir de sítios de origem diversos foram analisados. A produção de fosfolipase foi verificada em meio egg yolk e a de proteinase em meio contendo soro albumina bovina. O estudo foi feito em triplicata.RESULTADOS:
Cinquenta e seis (68,3 por cento) dos isolados testados apresentaram atividade de fosfolipase positiva e 16 (44,4 por cento) foram positivos para atividade de proteinase. C. tropicalis foi a espécie que apresentou o maior número de isolados positivos para fosfolipases (91,7 por cento). Diferenças estatisticamente significantes em relação à produção de fosfolipases entre as espécies e entre as cepas provenientes de diferentes sítios de origem foram detectadas. Quanto à produção de proteinases ácidas, os isolados de C. parapsilosis testados foram os maiores produtores (69,2 por cento). Entre as espécies analisadas, a porcentagem de produção de proteinase entre os isolados não diferiu estatisticamente (χ2=1.9 p=0.5901 (χ2=1.9 p=0.5901).CONCLUSÕES:
A maioria dos isolados de C. não-albicans, assim como os de C. albicans, foram grandes produtores de enzimas hidrolíticas e, consequentemente, podem ser capazes de causar infecção em condições adequadas.Palabras clave
Texto completo:
1
Colección:
01-internacional
Base de datos:
LILACS
Asunto principal:
Péptido Hidrolasas
/
Fosfolipasas
/
Candida
Límite:
Animals
/
Humans
Idioma:
En
Revista:
Rev. Soc. Bras. Med. Trop
Asunto de la revista:
MEDICINA TROPICAL
Año:
2011
Tipo del documento:
Article
País de afiliación:
Brasil
Pais de publicación:
Brasil