A peptide agonist acts by occupation of a monomeric G protein-coupled receptor: dual sites of covalent attachment to domains near TM1 and TM7 of the same molecule make biologically significant domain-swapped dimerization unlikely.

Hadac, E M; Ji, Z; Pinon, D I; Henne, R M; Lybrand, T P; Miller, L J

Hadac, E M; Ji, Z; Pinon, D I; Henne, R M; Lybrand, T P; Miller, L J.

Afiliación

Hadac EM; Center for Basic Research in Digestive Diseases, Mayo Clinic and Foundation, Rochester, Minnesota 55905, USA.

J Med Chem ; 42(12): 2105-11, 1999 Jun 17.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-10377216

Asunto(s)

Proteínas de Unión al GTP/metabolismo; Receptores de Colecistoquinina/agonistas; Secuencia de Aminoácidos; Animales; Sitios de Unión; Células CHO; Colecistoquinina/análogos & derivados; Colecistoquinina/metabolismo; Cricetinae; Dimerización; Ligandos; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Fragmentos de Péptidos/metabolismo; Etiquetas de Fotoafinidad/metabolismo; Receptores de Colecistoquinina/metabolismo; Sincalida/análogos & derivados; Sincalida/metabolismo

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Receptores de Colecistoquinina / Proteínas de Unión al GTP Tipo de estudio: Prognostic_studies Aspecto: Determinantes_sociais_saude Límite: Animals Idioma: En Revista: J Med Chem Asunto de la revista: QUIMICA Año: 1999 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Estados Unidos

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