Multidomain and multifunctional glycosyl hydrolases from the extreme thermophile Caldicellulosiruptor isolate Tok7B.1.

Gibbs, M D; Reeves, R A; Farrington, G K; Anderson, P; Williams, D P; Bergquist, P L

Gibbs, M D; Reeves, R A; Farrington, G K; Anderson, P; Williams, D P; Bergquist, P L.

Afiliación

Gibbs MD; Department of Biological Sciences, Macquarie University, Sydney, New South Wales 2109, Australia.

Curr Microbiol ; 40(5): 333-40, 2000 May.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-10706665

Asunto(s)

Bacterias Anaerobias/enzimología; Proteínas Bacterianas; Endo-1,4-beta Xilanasas; Glicósido Hidrolasas/genética; Glicósido Hidrolasas/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Bacterias Anaerobias/genética; Bacterias Anaerobias/aislamiento & purificación; Celulasa/genética; Celulasa/metabolismo; Clonación Molecular; Agua Dulce/microbiología; Genes Bacterianos; Glicósido Hidrolasas/química; Datos de Secuencia Molecular; Familia de Multigenes; Sistemas de Lectura Abierta/genética; Filogenia; Análisis de Secuencia de ADN; Xilosidasas/genética; Xilosidasas/metabolismo; beta-Glucosidasa/genética; beta-Glucosidasa/metabolismo

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Bacterias Anaerobias / Proteínas Bacterianas / Endo-1,4-beta Xilanasas / Glicósido Hidrolasas Idioma: En Revista: Curr Microbiol Año: 2000 Tipo del documento: Article País de afiliación: Australia Pais de publicación: Estados Unidos

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