An alternate binding site for the P1-P3 group of a class of potent HIV-1 protease inhibitors as a result of concerted structural change in the 80s loop of the protease.

Munshi, S; Chen, Z; Yan, Y; Li, Y; Olsen, D B; Schock, H B; Galvin, B B; Dorsey, B; Kuo, L C

Munshi, S; Chen, Z; Yan, Y; Li, Y; Olsen, D B; Schock, H B; Galvin, B B; Dorsey, B; Kuo, L C.

Afiliación

Munshi S; Department of Antiviral Research, Merck Research Laboratories, West Point, PA 19486, USA. sanjeev_munshi@merck.com

Acta Crystallogr D Biol Crystallogr ; 56(Pt 4): 381-8, 2000 Apr.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-10739910

Asunto(s)

Inhibidores de la Proteasa del VIH/química; Inhibidores de la Proteasa del VIH/farmacocinética; Proteasa del VIH/química; Proteasa del VIH/metabolismo; Sustitución de Aminoácidos; Sitios de Unión; Cristalografía por Rayos X; Indanos/química; Indanos/farmacocinética; Indinavir/química; Indinavir/farmacocinética; Modelos Moleculares; Mutagénesis Sitio-Dirigida; Piperazinas/química; Piperazinas/farmacocinética; Mutación Puntual; Estructura Secundaria de Proteína; Saquinavir/química; Saquinavir/farmacocinética

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteasa del VIH / Inhibidores de la Proteasa del VIH Idioma: En Revista: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr Año: 2000 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Estados Unidos

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