A histidine-rich metal binding domain at the N terminus of Cu,Zn-superoxide dismutases from pathogenic bacteria: a novel strategy for metal chaperoning.

Battistoni, A; Pacello, F; Mazzetti, A P; Capo, C; Kroll, J S; Langford, P R; Sansone, A; Donnarumma, G; Valenti, P; Rotilio, G

Battistoni, A; Pacello, F; Mazzetti, A P; Capo, C; Kroll, J S; Langford, P R; Sansone, A; Donnarumma, G; Valenti, P; Rotilio, G.

Afiliación

Battistoni A; Dipartimento di Biologia, Università di Roma "Tor Vergata," Via della Ricerca Scientifica, 00133 Rome, Italy. andrea.battistoni@uniroma2.it

J Biol Chem ; 276(32): 30315-25, 2001 Aug 10.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-11369756

Asunto(s)

Histidina/química; Superóxido Dismutasa/química; Secuencia de Aminoácidos; Animales; Sitios de Unión; Cromatografía; Cobre/metabolismo; Dimerización; Ácido Edético/farmacología; Endopeptidasas/metabolismo; Haemophilus ducreyi/enzimología; Haemophilus ducreyi/patogenicidad; Haemophilus influenzae/enzimología; Haemophilus influenzae/patogenicidad; Histidina/metabolismo; Humanos; Cinética; Macrófagos/metabolismo; Ratones; Datos de Secuencia Molecular; Fagocitosis; Plásmidos/metabolismo; Unión Proteica; Estructura Terciaria de Proteína; Proteínas/metabolismo; Homología de Secuencia de Aminoácido; Factores de Tiempo

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Superóxido Dismutasa / Histidina Límite: Animals / Humans Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2001 Tipo del documento: Article País de afiliación: Italia Pais de publicación: Estados Unidos

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