NMR structures of the selenoproteins Sep15 and SelM reveal redox activity of a new thioredoxin-like family.

Ferguson, Andrew D; Labunskyy, Vyacheslav M; Fomenko, Dmitri E; Araç, Demet; Chelliah, Yogarany; Amezcua, Carlos A; Rizo, Josep; Gladyshev, Vadim N; Deisenhofer, Johann

Ferguson, Andrew D; Labunskyy, Vyacheslav M; Fomenko, Dmitri E; Araç, Demet; Chelliah, Yogarany; Amezcua, Carlos A; Rizo, Josep; Gladyshev, Vadim N; Deisenhofer, Johann.

Afiliación

Ferguson AD; Howard Hughes Medical Institute, University of Texas Southwestern Medical Center, Dallas, TX 75390, USA.

J Biol Chem ; 281(6): 3536-43, 2006 Feb 10.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-16319061

Asunto(s)

Proteínas de Drosophila/química; Oxidación-Reducción; Selenoproteínas/química; Tiorredoxinas/química; Secuencias de Aminoácidos; Secuencia de Aminoácidos; Animales; Sitios de Unión; Supervivencia Celular; Drosophila melanogaster; Escherichia coli/metabolismo; Proteínas de Insectos/química; Espectroscopía de Resonancia Magnética; Masculino; Ratones; Ratones Endogámicos BALB C; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Células 3T3 NIH; Estrés Oxidativo; Conformación Proteica; Interferencia de ARN; Proteínas Recombinantes/química; Selenio/farmacología; Selenocisteína/química; Compuestos de Sulfhidrilo

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Oxidación-Reducción / Tiorredoxinas / Proteínas de Drosophila / Selenoproteínas Límite: Animals Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2006 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Estados Unidos

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