Structural analysis of the bacterial HPr kinase/phosphorylase V267F mutant gives insights into the allosteric regulation mechanism of this bifunctional enzyme.

Chaptal, Vincent; Vincent, Fanny; Gueguen-Chaignon, Virginie; Monedero, Vicente; Poncet, Sandrine; Deutscher, Josef; Nessler, Sylvie; Morera, Solange

Chaptal, Vincent; Vincent, Fanny; Gueguen-Chaignon, Virginie; Monedero, Vicente; Poncet, Sandrine; Deutscher, Josef; Nessler, Sylvie; Morera, Solange.

Afiliación

Chaptal V; Laboratoire d'Enzymologie et Biochimie Structurales, CNRS, 1 Avenue de Terrasse, 91198 Gif-sur Yvette, France.

J Biol Chem ; 282(48): 34952-7, 2007 Nov 30.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-17878158

Asunto(s)

Proteínas Bacterianas/química; Proteínas Bacterianas/genética; Lacticaseibacillus casei/enzimología; Mutación; Proteínas Serina-Treonina Quinasas/química; Proteínas Serina-Treonina Quinasas/genética; Adenosina Trifosfato/química; Adenosina Trifosfato/metabolismo; Bacillus subtilis/metabolismo; Carbono/química; Dominio Catalítico; Cristalografía por Rayos X/métodos; Relación Dosis-Respuesta a Droga; Regulación Enzimológica de la Expresión Génica; Cinética; Mutagénesis; Fosfatos/química; Fosforilasas/química; Fosforilación; Conformación Proteica; Espectrometría de Fluorescencia/métodos

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteínas Bacterianas / Proteínas Serina-Treonina Quinasas / Lacticaseibacillus casei / Mutación Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2007 Tipo del documento: Article País de afiliación: Francia Pais de publicación: Estados Unidos

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