Substrate specificity and oligomerization of human GMP synthetase.

Welin, Martin; Lehtiö, Lari; Johansson, Andreas; Flodin, Susanne; Nyman, Tomas; Trésaugues, Lionel; Hammarström, Martin; Gräslund, Susanne; Nordlund, Pär

Welin, Martin; Lehtiö, Lari; Johansson, Andreas; Flodin, Susanne; Nyman, Tomas; Trésaugues, Lionel; Hammarström, Martin; Gräslund, Susanne; Nordlund, Pär.

Afiliación

Welin M; Structural Genomics Consortium, Department of Medical Biochemistry and Biophysics, Karolinska Institutet, S-17177 Stockholm, Sweden.

J Mol Biol ; 425(22): 4323-33, 2013 Nov 15.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-23816837

Asunto(s)

Ligasas de Carbono-Nitrógeno/química; Ligasas de Carbono-Nitrógeno/metabolismo; Multimerización de Proteína; Secuencia de Aminoácidos; Escherichia coli/química; Escherichia coli/enzimología; Humanos; Cinética; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Unión Proteica; Conformación Proteica; Dominios y Motivos de Interacción de Proteínas; Alineación de Secuencia; Especificidad por Sustrato

Palabras clave

6-diazo-5-oxo-l-norleucine; ATP pyrophosphatase; ATPPase; DON; EcGMPS; Escherichia coli GMPS; GATase; GMP; GMP synthetase; GMPS; PDB; PhGMPS; Protein Data Bank; Pyrococcus horikoshii OT3 GMPS; Thermus thermophilus GMPS; TtGMPS; XMP; amidotransferase; crystal structure; glutaminase; guanine monophosphate; hGMPS; human GMPS; oligomerization; substrate specificity; xanthine monophosphate

Texto completo

Añadir a Mi BVS

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Ligasas de Carbono-Nitrógeno / Multimerización de Proteína Límite: Humans Idioma: En Revista: J Mol Biol Año: 2013 Tipo del documento: Article País de afiliación: Suecia Pais de publicación: Países Bajos

Texto completo

Añadir a Mi BVS

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google