Characterization of Aspartate Kinase from Corynebacterium pekinense and the Critical Site of Arg169.

Min, Weihong; Li, Huiying; Li, Hongmei; Liu, Chunlei; Liu, Jingsheng

Min, Weihong; Li, Huiying; Li, Hongmei; Liu, Chunlei; Liu, Jingsheng.

Afiliación

Min W; College of Food Science and Engineering, Jilin Agricultural University, Changchun 130118, China. minwh2000@jlau.edu.cn.
Li H; National Engineering Laboratory of Wheat and Corn Deep Processing, Changchun 130118, China. minwh2000@jlau.edu.cn.
Li H; College of Food Science and Engineering, Jilin Agricultural University, Changchun 130118, China. lihuiying@jlau.edu.cn.
Liu C; National Engineering Laboratory of Wheat and Corn Deep Processing, Changchun 130118, China. lihuiying@jlau.edu.cn.
Liu J; College of Food Science and Engineering, Jilin Agricultural University, Changchun 130118, China. lihongmei@jlau.edu.cn.

Int J Mol Sci ; 16(12): 28270-84, 2015 Nov 27.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-26633359

Asunto(s)

Aspartato Quinasa/química; Dominio Catalítico; Corynebacterium/enzimología; Modelos Moleculares; Conformación Proteica; Secuencia de Aminoácidos; Aspartato Quinasa/antagonistas & inhibidores; Aspartato Quinasa/genética; Sitios de Unión; Corynebacterium/genética; Inhibidores Enzimáticos/química; Inhibidores Enzimáticos/farmacología; Datos de Secuencia Molecular; Mutación; Proteínas Recombinantes; Alineación de Secuencia; Solventes; Termodinámica

Palabras clave

Corynebacterium pekinense; aspartate kinase; characterization; molecular docking

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Conformación Proteica / Aspartato Quinasa / Modelos Moleculares / Corynebacterium / Dominio Catalítico Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Int J Mol Sci Año: 2015 Tipo del documento: Article País de afiliación: China Pais de publicación: Suiza

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