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Inward-facing glycine residues create sharp turns in ß-barrel membrane proteins.
Zhang, Zijian; Ryoo, David; Balusek, Curtis; Acharya, Atanu; Rydmark, Marcella Orwick; Linke, Dirk; Gumbart, James C.
Afiliación
  • Zhang Z; School of Physics, Georgia Institute of Technology, Atlanta, GA 30313, United States of America.
  • Ryoo D; Interdisciplinary Bioengineering Graduate Program, Georgia Institute of Technology, Atlanta, GA 30332, United States of America.
  • Balusek C; School of Physics, Georgia Institute of Technology, Atlanta, GA 30313, United States of America.
  • Acharya A; School of Physics, Georgia Institute of Technology, Atlanta, GA 30313, United States of America.
  • Rydmark MO; Department of Biosciences, University of Oslo, Oslo, Norway.
  • Linke D; Department of Biosciences, University of Oslo, Oslo, Norway.
  • Gumbart JC; School of Physics, Georgia Institute of Technology, Atlanta, GA 30313, United States of America. Electronic address: gumbart@physics.gatech.edu.
Biochim Biophys Acta Biomembr ; 1863(10): 183662, 2021 10 01.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-34097860
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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteínas de la Membrana Bacteriana Externa / Proteínas de Escherichia coli / Glicina Idioma: En Revista: Biochim Biophys Acta Biomembr Año: 2021 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Países Bajos
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