Transition state analogue structures of human phosphoglycerate kinase establish the importance of charge balance in catalysis.

Cliff, Matthew J; Bowler, Matthew W; Varga, Andrea; Marston, James P; Szabó, Judit; Hounslow, Andrea M; Baxter, Nicola J; Blackburn, G Michael; Vas, Mária; Waltho, Jonathan P

Cliff, Matthew J; Bowler, Matthew W; Varga, Andrea; Marston, James P; Szabó, Judit; Hounslow, Andrea M; Baxter, Nicola J; Blackburn, G Michael; Vas, Mária; Waltho, Jonathan P.

Afiliação

Cliff MJ; The Krebs Institute & The Department of Molecular Biology and Biotechnology, The University of Sheffield, Firth Court, Western Bank, Sheffield S10 2TN, UK.

J Am Chem Soc ; 132(18): 6507-16, 2010 May 12.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-20397725

Assuntos

Biocatálise; Elétrons; Fosfoglicerato Quinase/química; Fosfoglicerato Quinase/metabolismo; Difosfato de Adenosina/química; Difosfato de Adenosina/metabolismo; Compostos de Alumínio/química; Compostos de Alumínio/metabolismo; Fenômenos Biofísicos; Fluoretos/química; Fluoretos/metabolismo; Ácidos Glicéricos/química; Ácidos Glicéricos/metabolismo; Humanos; Isoenzimas/química; Isoenzimas/genética; Isoenzimas/metabolismo; Magnésio/química; Magnésio/metabolismo; Modelos Moleculares; Fosfoglicerato Quinase/genética; Mutação Puntual; Estrutura Terciária de Proteína

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fosfoglicerato Quinase / Elétrons / Biocatálise Limite: Humans Idioma: En Revista: J Am Chem Soc Ano de publicação: 2010 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido País de publicação: Estados Unidos

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