Velocity of myosin-based actin sliding depends on attachment and detachment kinetics and reaches a maximum when myosin-binding sites on actin saturate.

Stewart, Travis J; Murthy, Vidya; Dugan, Sam P; Baker, Josh E

Stewart, Travis J; Murthy, Vidya; Dugan, Sam P; Baker, Josh E.

Afiliação

Stewart TJ; Department of Pharmacology, University of Nevada, Reno School of Medicine, Reno, Nevada, USA.
Murthy V; Department of Biomedical Engineering, University of Nevada, Reno, Nevada, USA.
Dugan SP; Department of Pharmacology, University of Nevada, Reno School of Medicine, Reno, Nevada, USA.
Baker JE; Department of Pharmacology, University of Nevada, Reno School of Medicine, Reno, Nevada, USA. Electronic address: jebaker@unr.edu.

J Biol Chem ; 297(5): 101178, 2021 11.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-34508779

Assuntos

Citoesqueleto de Actina/química; Actinas/química; Contração Muscular; Miosinas/química; Citoesqueleto de Actina/metabolismo; Actinas/metabolismo; Animais; Sítios de Ligação; Cinética; Miosinas/metabolismo; Coelhos

Palavras-chave

actin; collective force; mechanics; myosin; velocity

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Citoesqueleto de Actina / Actinas / Miosinas / Contração Muscular Limite: Animals Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos País de publicação: Estados Unidos

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