Detalhe da pesquisa
1.
The Prenucleation Equilibrium of the Parathyroid Hormone Determines the Critical Aggregation Concentration and Amyloid Fibril Nucleation.
Chemphyschem
; 24(19): e202300439, 2023 10 04.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-37477386
2.
Monitoring protein unfolding transitions by NMR-spectroscopy.
J Biomol NMR
; 76(1-2): 3-15, 2022 Apr.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-34984658
3.
Phosphorylation-induced unfolding regulates p19INK4d during the human cell cycle.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 115(13): 3344-3349, 2018 03 27.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-29531090
4.
Lipid-Dependent Interaction of Human N-BAR Domain Proteins with Sarcolemma Mono- and Bilayers.
Langmuir
; 36(30): 8695-8704, 2020 08 04.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-32649209
5.
Insights into the secondary structures of lactam N-substituted stapled peptides.
Org Biomol Chem
; 18(20): 3838-3842, 2020 05 27.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-32400808
6.
Synthesis and Aggregation of Polymer-Amyloid ß Conjugates.
Macromol Rapid Commun
; 41(1): e1900378, 2020 Jan.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-31631446
7.
How Fluorescent Tags Modify Oligomer Size Distributions of the Alzheimer Peptide.
Biophys J
; 116(2): 227-238, 2019 01 22.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-30638607
8.
A Multicomponent Stapling Approach to Exocyclic Functionalized Helical Peptides: Adding Lipids, Sugars, PEGs, Labels, and Handles to the Lactam Bridge.
Bioconjug Chem
; 30(1): 253-259, 2019 01 16.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-30575393
9.
Probing Polymer Chain Conformation and Fibril Formation of Peptide Conjugates.
Chemphyschem
; 20(2): 236-240, 2019 01 21.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-30221816
10.
Modulation of amyloid ß peptide aggregation by hydrophilic polymers.
Phys Chem Chem Phys
; 21(37): 20999-21006, 2019 Oct 07.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-31528872
11.
In-Cell NMR: Analysis of Protein-Small Molecule Interactions, Metabolic Processes, and Protein Phosphorylation.
Int J Mol Sci
; 20(2)2019 01 17.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-30658393
12.
Quantitative NMR study of heat-induced aggregation of eye-lens crystallin proteins under crowding conditions.
Biochim Biophys Acta Proteins Proteom
; 2018 Jul 30.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-30071343
13.
Solution structure of the PsIAA4 oligomerization domain reveals interaction modes for transcription factors in early auxin response.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 112(19): 6230-5, 2015 May 12.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-25918389
14.
Structure-Based Insights into the Dynamics and Function of Two-Domain SlpA from Escherichia coli.
Biochemistry
; 56(50): 6533-6543, 2017 Dec 19.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-29155566
15.
Inhibition of Aß(1-40) fibril formation by cyclophilins.
Biochem J
; 473(10): 1355-68, 2016 05 15.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-26994210
16.
Supramolecular organization of the human N-BAR domain in shaping the sarcolemma membrane.
J Struct Biol
; 194(3): 375-82, 2016 06.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-27016283
17.
Real-time protein NMR spectroscopy and investigation of assisted protein folding.
Biochim Biophys Acta
; 1850(10): 1965-72, 2015 Oct.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-25497212
18.
Structural characterization of amyloid fibrils from the human parathyroid hormone.
Biochim Biophys Acta
; 1854(4): 249-57, 2015 Apr.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-25554227
19.
Coupling and Decoupling of Rotational and Translational Diffusion of Proteins under Crowding Conditions.
J Am Chem Soc
; 138(32): 10365-72, 2016 08 17.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-27434647
20.
A Detailed Analysis of the Morphology of Fibrils of Selectively Mutated Amyloid ß (1-40).
Chemphyschem
; 17(17): 2744-53, 2016 Sep 05.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-27224205