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Nucleic Acids Res ; 51(9): 4602-4612, 2023 05 22.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-36999600

RESUMO

Kinetoplastid parasites, such as trypanosomes or leishmania, rely on RNA-templated RNA editing to mature mitochondrial cryptic pre-mRNAs into functional protein-coding transcripts. Processive pan-editing of multiple editing blocks within a single transcript is dependent on the 20-subunit RNA editing substrate binding complex (RESC) that serves as a platform to orchestrate the interactions between pre-mRNA, guide RNAs (gRNAs), the catalytic RNA editing complex (RECC), and a set of RNA helicases. Due to the lack of molecular structures and biochemical studies with purified components, neither the spacio-temporal interplay of these factors nor the selection mechanism for the different RNA components is understood. Here we report the cryo-EM structure of Trypanosoma brucei RESC1-RESC2, a central hub module of the RESC complex. The structure reveals that RESC1 and RESC2 form an obligatory domain-swapped dimer. Although the tertiary structures of both subunits closely resemble each other, only RESC2 selectively binds 5'-triphosphate-nucleosides, a defining characteristic of gRNAs. We therefore propose RESC2 as the protective 5'-end binding site for gRNAs within the RESC complex. Overall, our structure provides a starting point for the study of the assembly and function of larger RNA-bound kinetoplast RNA editing modules and might aid in the design of anti-parasite drugs.


Assuntos
Complexos Multiproteicos , Proteínas de Protozoários , Edição de RNA , RNA Guia de Cinetoplastídeos , RNA , Trypanosoma brucei brucei , Proteínas de Protozoários/química , Proteínas de Protozoários/metabolismo , Proteínas de Protozoários/ultraestrutura , RNA/química , RNA/genética , RNA/metabolismo , RNA Guia de Cinetoplastídeos/genética , RNA de Protozoário/química , RNA de Protozoário/genética , RNA de Protozoário/metabolismo , Trypanosoma brucei brucei/genética , Trypanosoma brucei brucei/metabolismo , Complexos Multiproteicos/química , Complexos Multiproteicos/metabolismo , Complexos Multiproteicos/ultraestrutura , Microscopia Crioeletrônica , Multimerização Proteica , Estrutura Terciária de Proteína , Especificidade por Substrato , Sítios de Ligação , Ligação Proteica
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