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Mol Immunol ; 83: 92-99, 2017 03.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-28119207

RESUMO

CD27 is a T and B cell co-stimulatory protein of the TNF receptor superfamily dependent on the availability of the TNF-like ligand CD70. Two anti-CD27 neutralizing monoclonal antibodies were obtained from mouse hybridoma and subsequently humanized and optimized for binding the target. The two antibodies are similar in terms of their CD27-binding affinity and ability to block NF-κB signaling, however their clearance rates in monkeys are very different. The pharmacokinetics profiles could be epitope dependent. To identify the epitopes, we determined the crystal structure of the ternary complex between CD27 and the Fab fragments of these non-competing antibodies. The structure reveals the binding modes of the antibodies suggesting that their mechanisms of action are distinctly different and provides a possible explanation of the in vivo data.


Assuntos
Anticorpos Monoclonais/química , Anticorpos Monoclonais/farmacocinética , Epitopos de Linfócito B/química , Epitopos de Linfócito B/imunologia , Membro 7 da Superfamília de Receptores de Fatores de Necrose Tumoral/imunologia , Animais , Anticorpos Monoclonais/imunologia , Anticorpos Neutralizantes/química , Anticorpos Neutralizantes/imunologia , Afinidade de Anticorpos , Ligante CD27/química , Ligante CD27/imunologia , Cristalografia por Raios X , Ensaio de Imunoadsorção Enzimática , Meia-Vida , Humanos , Macaca fascicularis , Camundongos
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