Synthesis and folding of a mirror-image enzyme reveals ambidextrous chaperone activity.

Weinstock, Matthew T; Jacobsen, Michael T; Kay, Michael S

Weinstock, Matthew T; Jacobsen, Michael T; Kay, Michael S.

Afiliação

Weinstock MT; Department of Biochemistry, University of Utah School of Medicine, Salt Lake City, UT 84112-5650.
Jacobsen MT; Department of Biochemistry, University of Utah School of Medicine, Salt Lake City, UT 84112-5650.
Kay MS; Department of Biochemistry, University of Utah School of Medicine, Salt Lake City, UT 84112-5650 kay@biochem.utah.edu.

Proc Natl Acad Sci U S A ; 111(32): 11679-84, 2014 Aug 12.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25071217

Assuntos

Enzimas/biossíntese; Enzimas/química; Chaperonas Moleculares/metabolismo; Dobramento de Proteína; Sequência de Aminoácidos; Aminoácidos/química; Fenômenos Biofísicos; Chaperonina 10/metabolismo; Chaperonina 60/metabolismo; Enzimas/genética; Proteínas de Escherichia coli/biossíntese; Proteínas de Escherichia coli/química; Proteínas de Escherichia coli/genética; Hidroliases/biossíntese; Hidroliases/química; Hidroliases/genética; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Ácidos Picolínicos/metabolismo; Estrutura Quaternária de Proteína; Estereoisomerismo

Palavras-chave

peptide synthesis; protein folding

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