Structures of the Apo and FAD-bound forms of 2-hydroxybiphenyl 3-monooxygenase (HbpA) locate activity hotspots identified by using directed evolution.

Jensen, Chantel N; Mielke, Tamara; Farrugia, Joseph E; Frank, Annika; Man, Henry; Hart, Sam; Turkenburg, Johan P; Grogan, Gideon

Jensen, Chantel N; Mielke, Tamara; Farrugia, Joseph E; Frank, Annika; Man, Henry; Hart, Sam; Turkenburg, Johan P; Grogan, Gideon.

Afiliação

Jensen CN; York Structural Biology Laboratory, Department of Chemistry, University of York, Heslington, York, YO10 5DD (UK).

Chembiochem ; 16(6): 968-76, 2015 Apr 13.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25737306

Assuntos

Apoenzimas/química; Apoenzimas/metabolismo; Domínio Catalítico; Evolução Molecular Direcionada; Flavina-Adenina Dinucleotídeo/metabolismo; Oxigenases de Função Mista/química; Oxigenases de Função Mista/metabolismo; Apoenzimas/genética; Compostos de Bifenilo/metabolismo; Hidroxilação; Oxigenases de Função Mista/genética; NAD/metabolismo; Multimerização Proteica; Estrutura Quaternária de Proteína; Pseudomonas/enzimologia; Homologia de Sequência de Aminoácidos

Palavras-chave

FAD; biotransformations; flavoprotein; hydroxylation; monooxygenases

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