The macromolecular complexes of histones affect protein arginine methyltransferase activities.

Fulton, Melody D; Cao, Mengtong; Ho, Meng-Chiao; Zhao, Xinyang; Zheng, Y George

Fulton, Melody D; Cao, Mengtong; Ho, Meng-Chiao; Zhao, Xinyang; Zheng, Y George.

Afiliação

Fulton MD; Department of Pharmaceutical and Biomedical Sciences, College of Pharmacy, The University of Georgia, Athens, Georgia, USA.
Cao M; Department of Pharmaceutical and Biomedical Sciences, College of Pharmacy, The University of Georgia, Athens, Georgia, USA.
Ho MC; Institute of Biological Chemistry, Academia Sinica, Nankang, Taipei, Taiwan.
Zhao X; Department of Biochemistry and Molecular Genetics, The University of Alabama at Birmingham, Birmingham, Alabama, USA.
Zheng YG; Department of Pharmaceutical and Biomedical Sciences, College of Pharmacy, The University of Georgia, Athens, Georgia, USA. Electronic address: yzheng@uga.edu.

J Biol Chem ; 297(4): 101123, 2021 10.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-34492270

Assuntos

Histonas/química; Complexos Multiproteicos/química; Proteína-Arginina N-Metiltransferases/química; Arginina/química; Arginina/genética; Arginina/metabolismo; Histonas/genética; Histonas/metabolismo; Humanos; Complexos Multiproteicos/genética; Complexos Multiproteicos/metabolismo; Estrutura Quaternária de Proteína; Proteína-Arginina N-Metiltransferases/genética; Proteína-Arginina N-Metiltransferases/metabolismo; Especificidade por Substrato

Palavras-chave

PRMT; arginine methylation; epigenetics; histone; nucleosome; octamer

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