N-terminal phosphorylation regulates the activity of glycogen synthase kinase 3 from Plasmodium falciparum.

Pazicky, Samuel; Alder, Arne; Mertens, Haydyn; Svergun, Dmitri; Gilberger, Tim; Löw, Christian

Pazicky, Samuel; Alder, Arne; Mertens, Haydyn; Svergun, Dmitri; Gilberger, Tim; Löw, Christian.

Afiliação

Pazicky S; Centre for Structural Systems Biology (CSSB), Notkestrasse 85, D-22607 Hamburg, Germany.
Alder A; Molecular Biology Laboratory (EMBL), Hamburg Unit c/o Deutsches Elektronen Synchrotron (DESY), Notkestrasse 85, D-22607 Hamburg, Germany.
Mertens H; Centre for Structural Systems Biology (CSSB), Notkestrasse 85, D-22607 Hamburg, Germany.
Svergun D; Bernhard Nocht Institute for Tropical Medicine, Bernhard-Nocht-Strasse 74, D-20359 Hamburg, Germany.
Gilberger T; Department of Biology, University of Hamburg, Hamburg, Germany.
Löw C; Molecular Biology Laboratory (EMBL), Hamburg Unit c/o Deutsches Elektronen Synchrotron (DESY), Notkestrasse 85, D-22607 Hamburg, Germany.

Biochem J ; 479(3): 337-356, 2022 02 11.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-35023554

Assuntos

Quinase 3 da Glicogênio Sintase/metabolismo; Malária Falciparum/metabolismo; Modelos Moleculares; Plasmodium falciparum/enzimologia; Transdução de Sinais; Biologia Computacional/métodos; Ativação Enzimática; Escherichia coli/genética; Escherichia coli/metabolismo; Quinase 3 da Glicogênio Sintase/genética; Malária Falciparum/parasitologia; Fosforilação; Espalhamento a Baixo Ângulo; Difração de Raios X/métodos

Palavras-chave

autophosphorylation; drug target; glycogen synthase kinase; malaria; small-angle scattering

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