Transmembrane domain histidines contribute to regulation of AE2-mediated anion exchange by pH.

Stewart, A K; Kurschat, C E; Burns, D; Banger, N; Vaughan-Jones, R D; Alper, S L

Stewart, A K; Kurschat, C E; Burns, D; Banger, N; Vaughan-Jones, R D; Alper, S L.

Stewart AK; Beth Israel Deaconess Medical Center, 330 Brookline Ave., E/RW763, Boston, MA 02215, USA. salper@bidmc.harvard.edu

Am J Physiol Cell Physiol ; 292(2): C909-18, 2007 Feb.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-17005605

Asunto(s)

Proteínas de Transporte de Anión/fisiología; Antiportadores/fisiología; Bicarbonatos/metabolismo; Cloruros/metabolismo; Histidina/metabolismo; Animales; Proteínas de Transporte de Anión/genética; Antiportadores/genética; Antiportadores de Cloruro-Bicarbonato; Femenino; Histidina/genética; Concentración de Iones de Hidrógeno; Técnicas In Vitro; Transporte Iónico; Mutación; Oocitos/metabolismo; Estructura Terciaria de Proteína; Proteínas SLC4A; Xenopus

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Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Bicarbonatos / Cloruros / Antiportadores / Proteínas de Transporte de Anión / Histidina Límite: Animals Idioma: En Año: 2007 Tipo del documento: Article

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