Transmembrane domain interactions and residue proline 378 are essential for proper structure, especially disulfide bond formation, in the human vitamin K-dependent gamma-glutamyl carboxylase.

Tie, Jian-Ke; Zheng, Mei-Yan; Hsiao, Kuang-Ling N; Perera, Lalith; Stafford, Darrel W; Straight, David L

Tie, Jian-Ke; Zheng, Mei-Yan; Hsiao, Kuang-Ling N; Perera, Lalith; Stafford, Darrel W; Straight, David L.

Tie JK; Department of Biology, University of North Carolina at Chapel Hill, Chapel Hill, North Carolina 27599, USA. jktie@email.unc.edu

Biochemistry ; 47(24): 6301-10, 2008 Jun 17.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-18498174

Asunto(s)

Ligasas de Carbono-Carbono/química; Membrana Celular/enzimología; Disulfuros/química; Fragmentos de Péptidos/química; Prolina/química; Vitamina K; Secuencia de Aminoácidos; Sustitución de Aminoácidos/genética; Ligasas de Carbono-Carbono/genética; Ligasas de Carbono-Carbono/metabolismo; Humanos; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Fragmentos de Péptidos/genética; Fragmentos de Péptidos/metabolismo; Prolina/genética; Estructura Terciaria de Proteína; Proteínas Recombinantes/química; Homología de Secuencia de Aminoácido; Relación Estructura-Actividad; Vitamina K/química

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Texto completo: 1 Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Fragmentos de Péptidos / Vitamina K / Prolina / Membrana Celular / Ligasas de Carbono-Carbono / Disulfuros Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Humans Idioma: En Año: 2008 Tipo del documento: Article

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