Structure of the Mitochondrial Aminolevulinic Acid Synthase, a Key Heme Biosynthetic Enzyme.

Brown, Breann L; Kardon, Julia R; Sauer, Robert T; Baker, Tania A

Brown, Breann L; Kardon, Julia R; Sauer, Robert T; Baker, Tania A.

Brown BL; Department of Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139, USA.
Kardon JR; Department of Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139, USA; Howard Hughes Medical Institute, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139, USA.
Sauer RT; Department of Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139, USA.
Baker TA; Department of Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139, USA; Howard Hughes Medical Institute, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139, USA. Electronic address: tabaker@mit.edu.

Structure ; 26(4): 580-589.e4, 2018 04 03.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-29551290

Asunto(s)

5-Aminolevulinato Sintetasa/química; Ácido Aminolevulínico/química; Hemo/química; Mitocondrias/enzimología; Subunidades de Proteína/química; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química; Saccharomyces cerevisiae/enzimología; 5-Aminolevulinato Sintetasa/genética; 5-Aminolevulinato Sintetasa/metabolismo; Secuencias de Aminoácidos; Sustitución de Aminoácidos; Ácido Aminolevulínico/metabolismo; Dominio Catalítico; Clonación Molecular; Coenzimas/química; Coenzimas/metabolismo; Cristalografía por Rayos X; Escherichia coli/genética; Escherichia coli/metabolismo; Expresión Génica; Vectores Genéticos/química; Vectores Genéticos/metabolismo; Hemo/biosíntesis; Cinética; Mitocondrias/química; Mitocondrias/genética; Modelos Moleculares; Mutación; Unión Proteica; Conformación Proteica en Hélice alfa; Conformación Proteica en Lámina beta; Dominios y Motivos de Interacción de Proteínas; Multimerización de Proteína; Subunidades de Proteína/genética; Subunidades de Proteína/metabolismo; Fosfato de Piridoxal/química; Fosfato de Piridoxal/metabolismo; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Saccharomyces cerevisiae/química; Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Especificidad por Sustrato

Palabras clave

AAA+ unfoldase; ClpX; XLPP; XLSA; porphyria; sideroblastic anemia; α-oxoamine family

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Texto completo: 1 Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Saccharomyces cerevisiae / Subunidades de Proteína / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Ácido Aminolevulínico / 5-Aminolevulinato Sintetasa / Hemo / Mitocondrias Idioma: En Año: 2018 Tipo del documento: Article

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