Structural flexibility and functional versatility of cytochrome P450 and rapid evolution.

Negishi, M; Iwasaki, M; Juvonen, R O; Sueyoshi, T; Darden, T A; Pedersen, L G

Negishi, M; Iwasaki, M; Juvonen, R O; Sueyoshi, T; Darden, T A; Pedersen, L G.

Negishi M; Laboratory of Reproductive and Development Toxicology, National Institute of Environmental Health Sciences, Research Triangle Park, NC 27709, USA.

Mutat Res ; 350(1): 43-50, 1996 Feb 19.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-8657195

Asunto(s)

Hidrocarburo de Aril Hidroxilasas; Sistema Enzimático del Citocromo P-450/química; Sistema Enzimático del Citocromo P-450/metabolismo; Evolución Molecular; Esteroide Hidroxilasas/química; Animales; Secuencia de Bases; Sitios de Unión; Citocromo P-450 CYP2A6; Sistema Enzimático del Citocromo P-450/genética; Proteínas Hierro-Azufre/química; Proteínas Hierro-Azufre/genética; Hígado/enzimología; Ratones; Oxigenasas de Función Mixta/genética; Oxigenasas de Función Mixta/metabolismo; Datos de Secuencia Molecular; Mutagénesis Sitio-Dirigida; Mutación/genética; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Esteroide Hidroxilasas/genética; Relación Estructura-Actividad

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Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Esteroide Hidroxilasas / Hidrocarburo de Aril Hidroxilasas / Evolución Molecular / Sistema Enzimático del Citocromo P-450 Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Animals Idioma: En Año: 1996 Tipo del documento: Article

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