Removal of the N-terminal hexapeptide from human beta2-microglobulin facilitates protein aggregation and fibril formation.

Esposito, G; Michelutti, R; Verdone, G; Viglino, P; Hernández, H; Robinson, C V; Amoresano, A; Dal Piaz, F; Monti, M; Pucci, P; Mangione, P; Stoppini, M; Merlini, G; Ferri, G; Bellotti, V

Esposito, G; Michelutti, R; Verdone, G; Viglino, P; Hernández, H; Robinson, C V; Amoresano, A; Dal Piaz, F; Monti, M; Pucci, P; Mangione, P; Stoppini, M; Merlini, G; Ferri, G; Bellotti, V.

Afiliação

Esposito G; Dipartimento di Scienze e Tecnologie Biomediche, Università di Udine, Italy.

Protein Sci ; 9(5): 831-45, 2000 May.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-10850793

Assuntos

Amiloide/química; Microglobulina beta-2/química; Sequência de Aminoácidos; Amiloide/ultraestrutura; Benzotiazóis; Cromatografia em Gel; Dicroísmo Circular; DNA Complementar/metabolismo; Humanos; Ligação de Hidrogênio; Concentração de Íons de Hidrogênio; Luz; Espectroscopia de Ressonância Magnética; Espectrometria de Massas; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Conformação Proteica; Estrutura Secundária de Proteína; Proteínas Recombinantes/química; Espalhamento de Radiação; Temperatura; Termodinâmica; Tiazóis/metabolismo; Fatores de Tempo

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Microglobulina beta-2 / Amiloide Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2000 Tipo de documento: Article

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