Stabilisation of alpha-helices by site-directed mutagenesis reveals the importance of secondary structure in the transition state for acylphosphatase folding.

Taddei, N; Chiti, F; Fiaschi, T; Bucciantini, M; Capanni, C; Stefani, M; Serrano, L; Dobson, C M; Ramponi, G

Taddei, N; Chiti, F; Fiaschi, T; Bucciantini, M; Capanni, C; Stefani, M; Serrano, L; Dobson, C M; Ramponi, G.

Afiliação

Taddei N; Dipartimento di Scienze Biochimiche, Università di Firenze, Viale Morgagni 50, Firenze, 50134, Italy.

J Mol Biol ; 300(3): 633-47, 2000 Jul 14.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-10884358

Assuntos

Hidrolases Anidrido Ácido/química; Hidrolases Anidrido Ácido/metabolismo; Mutagênese Sítio-Dirigida/genética; Dobramento de Proteína; Hidrolases Anidrido Ácido/genética; Dicroísmo Circular; Relação Dose-Resposta a Droga; Estabilidade Enzimática; Humanos; Concentração de Íons de Hidrogênio; Cinética; Modelos Moleculares; Mutação/genética; Fragmentos de Peptídeos/química; Fragmentos de Peptídeos/genética; Fragmentos de Peptídeos/metabolismo; Desnaturação Proteica/efeitos dos fármacos; Estrutura Secundária de Proteína/efeitos dos fármacos; Termodinâmica; Trifluoretanol/farmacologia; Ureia/farmacologia; Acilfosfatase

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Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Mutagênese Sítio-Dirigida / Dobramento de Proteína / Hidrolases Anidrido Ácido Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2000 Tipo de documento: Article

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