The nucleotide-binding domain of the Zn2+-transporting P-type ATPase from Escherichia coli carries a glycine motif that may be involved in binding of ATP.

Okkeri, Juha; Laakkonen, Liisa; Haltia, Tuomas

Okkeri, Juha; Laakkonen, Liisa; Haltia, Tuomas.

Afiliação

Okkeri J; Institute of Biomedical Sciences/Biochemistry, P.O. Box 63 (Biomedicum Helsinki, Haartmaninkatu 8), FIN-00014 University of Helsinki, Helsinki, Finland.

Biochem J ; 377(Pt 1): 95-105, 2004 Jan 01.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-14510639

Assuntos

Adenosina Trifosfatases/química; Adenosina Trifosfatases/metabolismo; Trifosfato de Adenosina/metabolismo; Escherichia coli/enzimologia; Glicina/fisiologia; Adenosina Trifosfatases/genética; Trifosfato de Adenosina/farmacologia; Motivos de Aminoácidos; Sequência de Aminoácidos; Sítios de Ligação; Glicina/genética; Histidina/genética; Histidina/fisiologia; Cinética; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Mutação; Nucleotídeos/metabolismo; Fosforilação; Estrutura Terciária de Proteína; Alinhamento de Sequência; Zinco/farmacologia

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Trifosfato de Adenosina / Adenosina Trifosfatases / Escherichia coli / Glicina Idioma: En Ano de publicação: 2004 Tipo de documento: Article

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