Electrostatic contributions to binding of transition state analogues can be very different from the corresponding contributions to catalysis: phenolates binding to the oxyanion hole of ketosteroid isomerase.

Warshel, Arieh; Sharma, Pankaz K; Chu, Zhen T; Aqvist, Johan

Warshel, Arieh; Sharma, Pankaz K; Chu, Zhen T; Aqvist, Johan.

Afiliação

Warshel A; Department of Chemistry, University of Southern California, 418 SGM Building, 3620 McClintock Avenue, Los Angeles, California 90089-1062, USA. warshel@usc.edu

Biochemistry ; 46(6): 1466-76, 2007 Feb 13.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-17279612

Assuntos

Ânions/química; Hidroxibenzoatos/química; Esteroide Isomerases/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Sítios de Ligação; Catálise; Simulação por Computador; Ligação de Hidrogênio; Fenóis/química; Eletricidade Estática; Esteroide Isomerases/química; Termodinâmica

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Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Esteroide Isomerases / Hidroxibenzoatos / Ânions Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Ano de publicação: 2007 Tipo de documento: Article

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