The crystal structure of an algal prolyl 4-hydroxylase complexed with a proline-rich peptide reveals a novel buried tripeptide binding motif.

Koski, M Kristian; Hieta, Reija; Hirsilä, Maija; Rönkä, Anna; Myllyharju, Johanna; Wierenga, Rik K

Koski, M Kristian; Hieta, Reija; Hirsilä, Maija; Rönkä, Anna; Myllyharju, Johanna; Wierenga, Rik K.

Afiliação

Koski MK; Biocenter Oulu and Department of Biochemistry, University of Oulu, FIN-90014 Oulu, Finland.

J Biol Chem ; 284(37): 25290-301, 2009 Sep 11.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-19553701

Assuntos

Cristalografia por Raios X/métodos; Eucariotos/enzimologia; Pró-Colágeno-Prolina Dioxigenase/química; Prolina/química; Motivos de Aminoácidos; Sequência de Aminoácidos; Domínio Catalítico; Colágeno/química; Escherichia coli/metabolismo; Conformação Molecular; Dados de Sequência Molecular; Mutação; Peptídeos/química; Ligação Proteica; Homologia de Sequência de Aminoácidos

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Prolina / Cristalografia por Raios X / Pró-Colágeno-Prolina Dioxigenase / Eucariotos Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Ano de publicação: 2009 Tipo de documento: Article

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