Modeling chemotaxis reveals the role of reversed phosphotransfer and a bi-functional kinase-phosphatase.

Tindall, Marcus J; Porter, Steven L; Maini, Philip K; Armitage, Judith P

Tindall, Marcus J; Porter, Steven L; Maini, Philip K; Armitage, Judith P.

Afiliação

Tindall MJ; Centre for Mathematical Biology, Mathematical Institute, University of Oxford, Oxford, United Kingdom. m.tindall@reading.ac.uk

PLoS Comput Biol ; 6(8)2010 Aug 19.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-20808885

Assuntos

Quimiotaxia/fisiologia; Modelos Biológicos; Monoéster Fosfórico Hidrolases/fisiologia; Proteínas Quinases/fisiologia; Transdução de Sinais/fisiologia; Proteínas de Bactérias/metabolismo; Proteínas de Bactérias/fisiologia; Flagelos/enzimologia; Flagelos/fisiologia; Histidina Quinase; Proteínas de Membrana/metabolismo; Proteínas de Membrana/fisiologia; Monoéster Fosfórico Hidrolases/metabolismo; Fosforilação/fisiologia; Rhodobacter sphaeroides/enzimologia; Rhodobacter sphaeroides/fisiologia

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas Quinases / Transdução de Sinais / Quimiotaxia / Monoéster Fosfórico Hidrolases / Modelos Biológicos Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Ano de publicação: 2010 Tipo de documento: Article

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