The activity of barley NADPH-dependent thioredoxin reductase C is independent of the oligomeric state of the protein: tetrameric structure determined by cryo-electron microscopy.

Wulff, Ragna Peterson; Lundqvist, Joakim; Rutsdottir, Gudrun; Hansson, Andreas; Stenbaek, Anne; Elmlund, Dominika; Elmlund, Hans; Jensen, Poul Erik; Hansson, Mats

Wulff, Ragna Peterson; Lundqvist, Joakim; Rutsdottir, Gudrun; Hansson, Andreas; Stenbaek, Anne; Elmlund, Dominika; Elmlund, Hans; Jensen, Poul Erik; Hansson, Mats.

Afiliação

Wulff RP; Carlsberg Laboratory, Gamle Carlsberg vej 10, DK-1799 Copenhagen V, Denmark.

Biochemistry ; 50(18): 3713-23, 2011 May 10.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-21456578

Assuntos

Hordeum/enzimologia; NADP/química; Tiorredoxina Dissulfeto Redutase/química; Microscopia Crioeletrônica/métodos; Cristalografia por Raios X/métodos; Dimerização; Magnésio/química; Conformação Molecular; Dados de Sequência Molecular; Oxirredução; Peróxidos/química; Conformação Proteica; Estrutura Terciária de Proteína; Proteínas Recombinantes/química; Tiorredoxinas/química

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Tiorredoxina Dissulfeto Redutase / Hordeum / NADP Idioma: En Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article

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