Listeria bacteriophage peptidoglycan hydrolases feature high thermoresistance and reveal increased activity after divalent metal cation substitution.

Schmelcher, Mathias; Waldherr, Florian; Loessner, Martin J

Schmelcher, Mathias; Waldherr, Florian; Loessner, Martin J.

Afiliação

Schmelcher M; Institute of Food, Nutrition and Health, ETH Zurich, Schmelzbergstrasse 7, 8092, Zurich, Switzerland.

Appl Microbiol Biotechnol ; 93(2): 633-43, 2012 Jan.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-21720825

Assuntos

Bacteriófagos/enzimologia; Cátions Bivalentes/metabolismo; Ativadores de Enzimas/metabolismo; Listeria monocytogenes/virologia; Metais/metabolismo; N-Acetil-Muramil-L-Alanina Amidase/química; N-Acetil-Muramil-L-Alanina Amidase/metabolismo; Ácido Edético/metabolismo; Inibidores Enzimáticos/metabolismo; Estabilidade Enzimática; Concentração de Íons de Hidrogênio; Temperatura; Proteínas Virais/química; Proteínas Virais/metabolismo

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Bacteriófagos / Cátions Bivalentes / Ativadores de Enzimas / Listeria monocytogenes / Metais / N-Acetil-Muramil-L-Alanina Amidase Idioma: En Ano de publicação: 2012 Tipo de documento: Article

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