High-resolution NMR studies of structure and dynamics of human ERp27 indicate extensive interdomain flexibility.

Amin, Nader T; Wallis, A Katrine; Wells, Stephen A; Rowe, Michelle L; Williamson, Richard A; Howard, Mark J; Freedman, Robert B

Amin, Nader T; Wallis, A Katrine; Wells, Stephen A; Rowe, Michelle L; Williamson, Richard A; Howard, Mark J; Freedman, Robert B.

Afiliação

Amin NT; School of Life Sciences, University of Warwick, Coventry CV4 7AL, UK.

Biochem J ; 450(2): 321-32, 2013 Mar 01.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-23234573

Assuntos

Retículo Endoplasmático/metabolismo; Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular/métodos; Isomerases de Dissulfetos de Proteínas/química; Sítios de Ligação; Proteínas de Choque Térmico/química; Proteínas de Choque Térmico/metabolismo; Humanos; Modelos Moleculares; Isomerases de Dissulfetos de Proteínas/metabolismo; Dobramento de Proteína; Estrutura Terciária de Proteína; Difração de Raios X

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Isomerases de Dissulfetos de Proteínas / Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular / Retículo Endoplasmático Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article

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