Structure of the arginine methyltransferase PRMT5-MEP50 reveals a mechanism for substrate specificity.

Ho, Meng-Chiao; Wilczek, Carola; Bonanno, Jeffrey B; Xing, Li; Seznec, Janina; Matsui, Tsutomu; Carter, Lester G; Onikubo, Takashi; Kumar, P Rajesh; Chan, Man K; Brenowitz, Michael; Cheng, R Holland; Reimer, Ulf; Almo, Steven C; Shechter, David

Ho, Meng-Chiao; Wilczek, Carola; Bonanno, Jeffrey B; Xing, Li; Seznec, Janina; Matsui, Tsutomu; Carter, Lester G; Onikubo, Takashi; Kumar, P Rajesh; Chan, Man K; Brenowitz, Michael; Cheng, R Holland; Reimer, Ulf; Almo, Steven C; Shechter, David.

Afiliação

Ho MC; Department of Biochemistry, Albert Einstein College of Medicine of Yeshiva University, Bronx, New York, United States of America. joeho@gate.sinica.edu.tw

PLoS One ; 8(2): e57008, 2013.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-23451136

Assuntos

Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo; Proteína-Arginina N-Metiltransferases/metabolismo; Proteínas de Xenopus/metabolismo; Animais; Domínio Catalítico; Proteínas Cromossômicas não Histona/química; Dimerização; Modelos Moleculares; Conformação Proteica; Proteína-Arginina N-Metiltransferases/química; Especificidade por Substrato; Proteínas de Xenopus/química; Xenopus laevis

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteína-Arginina N-Metiltransferases / Proteínas Cromossômicas não Histona / Proteínas de Xenopus Limite: Animals Idioma: En Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article

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