Structures of the NLRP14 pyrin domain reveal a conformational switch mechanism regulating its molecular interactions.

Eibl, Clarissa; Hessenberger, Manuel; Wenger, Julia; Brandstetter, Hans

Eibl, Clarissa; Hessenberger, Manuel; Wenger, Julia; Brandstetter, Hans.

Afiliação

Eibl C; Department of Molecular Biology, University of Salzburg, Billrothstrasse 11, 5020 Salzburg, Austria.
Hessenberger M; Department of Molecular Biology, University of Salzburg, Billrothstrasse 11, 5020 Salzburg, Austria.
Wenger J; Department of Molecular Biology, University of Salzburg, Billrothstrasse 11, 5020 Salzburg, Austria.
Brandstetter H; Department of Molecular Biology, University of Salzburg, Billrothstrasse 11, 5020 Salzburg, Austria.

Acta Crystallogr D Biol Crystallogr ; 70(Pt 7): 2007-18, 2014 Jul.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25004977

Assuntos

Proteínas do Citoesqueleto/química; Nucleosídeo-Trifosfatase/química; Sequência de Aminoácidos; Cromatografia em Gel; Dicroísmo Circular; Humanos; Dados de Sequência Molecular; Conformação Proteica; Pirina; Homologia de Sequência de Aminoácidos

Palavras-chave

NLRP14; pyrin domain

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas do Citoesqueleto / Nucleosídeo-Trifosfatase Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google