trans-Acting arginine residues in the AAA+ chaperone ClpB allosterically regulate the activity through inter- and intradomain communication.

Zeymer, Cathleen; Fischer, Sebastian; Reinstein, Jochen

Zeymer, Cathleen; Fischer, Sebastian; Reinstein, Jochen.

Afiliação

Zeymer C; From the Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, 69120 Heidelberg, Germany.
Fischer S; From the Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, 69120 Heidelberg, Germany.
Reinstein J; From the Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, 69120 Heidelberg, Germany jochen.reinstein@mpimf-heidelberg.mpg.de.

J Biol Chem ; 289(47): 32965-76, 2014 Nov 21.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25253689

Assuntos

Adenosina Trifosfatases/metabolismo; Arginina/metabolismo; Proteínas de Bactérias/metabolismo; Proteínas de Choque Térmico/metabolismo; Chaperonas Moleculares/metabolismo; Adenosina Trifosfatases/química; Adenosina Trifosfatases/genética; Trifosfato de Adenosina/química; Trifosfato de Adenosina/metabolismo; Regulação Alostérica; Arginina/química; Arginina/genética; Proteínas de Bactérias/química; Proteínas de Bactérias/genética; Sítios de Ligação/genética; Proteínas de Choque Térmico/química; Proteínas de Choque Térmico/genética; Hidrólise; Cinética; Modelos Moleculares; Chaperonas Moleculares/química; Chaperonas Moleculares/genética; Mutação; Ligação Proteica; Multimerização Proteica; Estrutura Terciária de Proteína; Thermus thermophilus/genética; Thermus thermophilus/metabolismo

Palavras-chave

ATPase; ATPases Associated with Diverse Cellular Activities (AAA); Allosteric Regulation; Arginine Finger; ClpB; Hsp104; Molecular Chaperone; Nucleotide Binding; Oligomerization

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Arginina / Proteínas de Bactérias / Adenosina Trifosfatases / Chaperonas Moleculares / Proteínas de Choque Térmico Idioma: En Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article

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