Quantification of the transferability of a designed protein specificity switch reveals extensive epistasis in molecular recognition.

Melero, Cristina; Ollikainen, Noah; Harwood, Ian; Karpiak, Joel; Kortemme, Tanja

Melero, Cristina; Ollikainen, Noah; Harwood, Ian; Karpiak, Joel; Kortemme, Tanja.

Afiliação

Melero C; Department of Bioengineering and Therapeutic Sciences.
Ollikainen N; Department of Bioengineering and Therapeutic Sciences, Graduate Program in Bioinformatics.
Harwood I; Graduate Program in Biophysics, and.
Karpiak J; Graduate Program in Chemistry and Chemical Biology, University of California, San Francisco, CA 94158.
Kortemme T; Department of Bioengineering and Therapeutic Sciences, Graduate Program in Bioinformatics, Graduate Program in Biophysics, and Graduate Program in Chemistry and Chemical Biology, University of California, San Francisco, CA 94158 kortemme@cgl.ucsf.edu.

Proc Natl Acad Sci U S A ; 111(43): 15426-31, 2014 Oct 28.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25313039

Assuntos

Proteínas Associadas à Distrofina/química; Proteínas Associadas à Distrofina/genética; Engenharia de Proteínas; Epistasia Genética; Modelos Moleculares; Mutação/genética; Óxido Nítrico Sintase Tipo I/química; Óxido Nítrico Sintase Tipo I/metabolismo; Domínios PDZ; Termodinâmica

Palavras-chave

computational design; interface evolution; promiscuity; protein interaction domains; recognition specificity

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Engenharia de Proteínas / Proteínas Associadas à Distrofina Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article

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