Biochemistry and regulation of the protein arginine methyltransferases (PRMTs).

Morales, Yalemi; Cáceres, Tamar; May, Kyle; Hevel, Joan M

Morales, Yalemi; Cáceres, Tamar; May, Kyle; Hevel, Joan M.

Afiliação

Morales Y; Department of Chemistry and Biochemistry, Utah State University, 0300 Old Main Hill, Logan, UT 84322, United States.
Cáceres T; Department of Chemistry and Biochemistry, Utah State University, 0300 Old Main Hill, Logan, UT 84322, United States.
May K; Department of Chemistry and Biochemistry, Utah State University, 0300 Old Main Hill, Logan, UT 84322, United States.
Hevel JM; Department of Chemistry and Biochemistry, Utah State University, 0300 Old Main Hill, Logan, UT 84322, United States. Electronic address: Joanie.Hevel@usu.edu.

Arch Biochem Biophys ; 590: 138-152, 2016 Jan 15.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-26612103

Assuntos

Arginina/química; Arginina/metabolismo; Regulação Enzimológica da Expressão Gênica/fisiologia; Proteína-Arginina N-Metiltransferases/química; Proteína-Arginina N-Metiltransferases/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Animais; Sítios de Ligação; Ativação Enzimática; Humanos; Metilação; Dados de Sequência Molecular; Ligação Proteica; Conformação Proteica; Proteína-Arginina N-Metiltransferases/ultraestrutura; Especificidade por Substrato

Palavras-chave

Arginine methylation; Dimethylarginine; Monomethylarginine; PRMT; Protein arginine methyltransferase; S-adenosyl methionine

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Arginina / Proteína-Arginina N-Metiltransferases / Regulação Enzimológica da Expressão Gênica Limite: Animals / Humans Idioma: En Ano de publicação: 2016 Tipo de documento: Article

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