A mechanism for lipid binding to apoE and the role of intrinsically disordered regions coupled to domain-domain interactions.

Frieden, Carl; Wang, Hanliu; Ho, Chris M W

Frieden, Carl; Wang, Hanliu; Ho, Chris M W.

Afiliação

Frieden C; Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110; friedenc@wustl.edu.
Wang H; Department of Chemistry, Washington University in St. Louis, St. Louis, MO 63130.
Ho CMW; Drug Design Methodologies LLC, St. Louis, MO 63103.

Proc Natl Acad Sci U S A ; 114(24): 6292-6297, 2017 06 13.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-28559318

Assuntos

Apolipoproteína E3/química; Apolipoproteína E3/metabolismo; Apolipoproteína E4/química; Apolipoproteína E4/metabolismo; Metabolismo dos Lipídeos; Doença de Alzheimer/genética; Doença de Alzheimer/metabolismo; Apolipoproteína E3/genética; Apolipoproteína E4/genética; Sítios de Ligação/genética; Fenômenos Biofísicos; Sequência Conservada; Medição da Troca de Deutério; Humanos; Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/química; Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/genética; Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/metabolismo; Espectrometria de Massas; Modelos Moleculares; Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular; Ligação Proteica; Conformação Proteica; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas; Isoformas de Proteínas/química; Isoformas de Proteínas/genética; Isoformas de Proteínas/metabolismo

Palavras-chave

apolipoprotein E; conserved residues; domaindomain interaction; hydrogendeuterium exchange; protein structure

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Metabolismo dos Lipídeos / Apolipoproteína E3 / Apolipoproteína E4 Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2017 Tipo de documento: Article

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google