Biochemical and structural studies of mutants indicate concerted movement of the dimer interface and ligand-binding region of Mycobacterium tuberculosis pantothenate kinase.

Paul, A; Kumar, P; Surolia, A; Vijayan, M

Paul, A; Kumar, P; Surolia, A; Vijayan, M.

Afiliação

Paul A; Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore 560 012, India.
Kumar P; Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore 560 012, India.
Surolia A; Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore 560 012, India.
Vijayan M; Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore 560 012, India.

Acta Crystallogr F Struct Biol Commun ; 73(Pt 11): 635-643, 2017 Nov 01.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-29095158

Assuntos

Coenzima A/metabolismo; Mutação; Mycobacterium tuberculosis/enzimologia; Fosfotransferases (Aceptor do Grupo Álcool)/química; Fosfotransferases (Aceptor do Grupo Álcool)/metabolismo; Sítios de Ligação; Cristalização; Cristalografia por Raios X; Escherichia coli/enzimologia; Ligantes; Fosfotransferases (Aceptor do Grupo Álcool)/genética; Ligação Proteica; Conformação Proteica

Palavras-chave

CoA biosynthesis; Mycobacterium tuberculosis; concerted movement; homodimers; nucleotide binding; pantothenate kinase; structural transformation

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Coenzima A / Fosfotransferases (Aceptor do Grupo Álcool) / Mutação / Mycobacterium tuberculosis Idioma: En Ano de publicação: 2017 Tipo de documento: Article

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