Structure of LNX1:Ubc13~Ubiquitin Complex Reveals the Role of Additional Motifs for the E3 Ligase Activity of LNX1.

Nayak, Digant; Sivaraman, J

Nayak, Digant; Sivaraman, J.

Afiliação

Nayak D; Department of Biological Sciences, 14 Science Drive 4, National University of Singapore, Singapore 117543.
Sivaraman J; Department of Biological Sciences, 14 Science Drive 4, National University of Singapore, Singapore 117543. Electronic address: dbsjayar@nus.edu.sg.

J Mol Biol ; 430(8): 1173-1188, 2018 04 13.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-29496391

Assuntos

Enzimas de Conjugação de Ubiquitina/química; Enzimas de Conjugação de Ubiquitina/metabolismo; Ubiquitina-Proteína Ligases/química; Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo; Motivos de Aminoácidos; Sítios de Ligação; Catálise; Humanos; Modelos Moleculares; Ligação Proteica; Conformação Proteica; Multimerização Proteica; Domínios RING Finger; Ubiquitinação; Dedos de Zinco

Palavras-chave

E3 ligase; RING domain; Zn-finger; ubiquitination

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Enzimas de Conjugação de Ubiquitina / Ubiquitina-Proteína Ligases Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2018 Tipo de documento: Article

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